Главная Обратная связь

Дисциплины:






ФЕРМЕНТЫ. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ



 

 

Методическое руководство для самостоятельной работы студентов 2 курса дневного отделения биолого-почвенного факультета по курсу "Биохимия и молекулярная биология"

 

Воронеж, 2003.

 

Составители: В.Н.Попов, М.И. Фалалеева, А.Т.Епринцев Редактор: М.Г.Сасина

Заказ от 2003 г. Тираж 100 экз.

 

 

 
 

ФЕРМЕНТЫ.

Ферменты – это биологические молекулы, обладающие каталитической активностью. В настоящее время известно примерно 2000 различных ферментов, катализирующих сотни многостадийных химических реакций, в ходе которых изменяются биологические молекулы. Подавляющее большинство ферментов являются белковыми молекулами. Исключение составляет лишь довольно узкая группа рибозимов – молекул РНК, участвующих в сплайсинге (созревании матричной РНК).

Ферменты высокоспецифичны к своим субстратам (молекулам, на которые воздействует фермент), ускоряют строго специфичные химические реакции без образования побочных продуктов. Ферменты функционируют в разбавленных водных растворах при физиологических значениях температуры и рН.

Для ферментативной активности белков важ­ное значение имеет сохранение их пер­вичной, вторичной и третичной структур. Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в преде­лах от 12 000 до 1000 000, так что их раз­меры намного превышают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они действуют. Не­которые ферменты состоят только из по­липептидных цепей и не содержат ника­ких других химических групп, кроме тех, которые входят в состав аминокис­лотных остатков; к подобным фермен­там относится, например, рибонуклеаза из поджелудочной железы. Однако для каталитической активности многих фер­ментов необходим еще и дополни­тельный химический компонент-кофактор. Роль кофакторов могут играть неорганические вещества, например ионы Fе2 +, Мg2 + или Mn2 +, или сложные органические вещества, ко­торые в этом случае носят названия коферментов. Для каталитиче­ской активности ряда ферментов тре­буется как кофермент, так и какой-ни­будь один или даже несколько ионов металлов. У одних ферментов коферменты или ионы металлов связываются с белком временно и непрочно, тогда как у других эти связи могут быть прочными и постоянными; в последнем случае не­белковую часть фермента называют простетической группой. Весь каталитически активный фермент вместе с коферментом или ионом металла носит название холофермента.

Активность фер­ментов измеряют при оптимальном зна­чении рН, какой-либо определенной, удобной в том или ином отношении тем­пературе (как правило, в интервале от 25 до 38°С) и при концентрации субстрата, близкой к насыщающей. В этих условиях начальная скорость реакции обычно про­порциональна концентрации фермента, по крайней мере в заданном диапазоне концентраций фермента (Рис.).



Согласно международному соглаше­нию, за единицу активности фермента принимается такое количество фермен­та, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (1 мкмоль= 10~6 моля) в 1 мин при 25°С в оптимальных ус­ловиях действия фермента. Удельной ак­тивностью называется число единиц фер­ментативной активности в расчете на 1 мг белка. Удельная активность-это мера чистоты ферментного препарата: она возрастает в процессе очистки фер­мента и становится максимальной и по­стоянной, когда фермент находится в чи­стом состоянии.

Числом оборотов фермента называется число молекул субстрата, претерпеваю­щих превращение в единицу времени в расчете на одну молекулу фермента (или один каталитический центр) в усло­виях, когда концентрация фермента является единственным фактором, лими­тирующим скорость реакции. Карбоангидраза - важный фермент, присутствующий в больших концентрациях в эритроци­тах,-представляет собой один из наибо­лее активных ферментов с числом оборо­тов 36 000 000 в 1 мин в расчете на одну молекулу фермента.

Названия многих ферментов обра­зуются путем прибавления суффикса-аза к названию их субстрата. Так, фермент, катализирующий гидролиз мочевины, называется уреазой (от англ. «urea»), а фермент, гидролизующий аргинин,- арги­назой. Однако многие ферменты имеют названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Случается также, что один и тот же фер­мент имеет по меньшей мере два назва­ния или же два разных фермента носят одно и то же название. Из-за этих и дру­гих затруднений терминологического ха­рактера, а также вследствие все возра­стающего числа вновь открываемых ферментов было принято международ­ное соглашение о создании систематиче­ской номенклатуры и классификации ферментов. В соответствии с этой систе­мой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций делятся на шесть основных классов, каждый из ко­торых включает ряд подклассов. Каждый фермент имеет четы­рехзначный кодовый номер (шифр) и си­стематическое название, которое позво­ляет идентифицировать катализируемую этим ферментом реакцию (табл).

 





sdamzavas.net - 2017 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...