Главная Обратная связь

Дисциплины:






Тестовый контроль с выбором правильного ответа



ЭТАЛОН


Вариант 1.

1. в.

2. д.

3. б.

4. а.

5. б.

6. а, в.

7. а, б.

8. а, б, г.

9. в.

10. а, б, в

Вариант 2.

1. а.

2. б.

3. а.

4. а, б, в, г, д.

5. б.

6. г.

7. в.

8. в.

9. б.

10. а.


 

 


Вариант 3.

1. А – в; Б – а; В – г; Г – б.

2. а.

3. в.

4. б.

5. в, г.

6. а, б.

7. а.

8. г, д.

9. а, б.

10. а, б.

Вариант 4.

1. б.

2. а, б.

3. б, в.

4. б.

5. б.

6. в.

7. а – да; б – да; в – да; г – нет.

8. а.

9. в.

10. а.

 


 

 

Приложение № 2.

Тесты – подстановки.

Вариант 1.

1. Ферменты (энзимы) – это …

2. По химической структуре они сходны … и имеют такие же …

3. Имеют свойства общие с … и особенные …

4. Коферменты – это …

5. В состав коферментов входят …

 

 

Вариант 2.

1. Фермент ускоряет установление химического равновесия между …

2. Записать в общем виде реакцию, протекающую без катализатора … и под влиянием фермента Е в организме:

I этап:

II этап:

III этап:

3. Что означает запись: НАД, НАДФ?

4. Инактивация фермента связана с …

5. Стереохимическая специфичность – это …

 

 

Вариант 3.

1. Оптимальные условия проведения ферментативной реакции – это: 1) … 2) … 3) … 4) … 5) …

2. Аллостерическая регуляция ферментов основана на …

3. Расшифруйте ФАД, ФМН их роль в клетке.

4. Активность ферментов – это …

5. Индукция – это … и осуществляется с помощью …

 

Вариант 4.

1. Активность фермента – это … Ферментативная активность выражается в … Какие вы знаете единицы активности?

2. По измеряемой активности можно оценить … Такая зависимость имеет важное значение в клинико-биохимической диагностике, когда …

3. Скорость ферментативной реакции можно регулировать, изменяя параметры: 1) … 2) … 3) …

4. Аллостерический центр – это …

5. Конкурентное ингибирование – это …

Приложение № 2.

Тесты – подстановки

ЭТАЛОН

Вариант 1.

1. Ферменты (энзимы) – это специфические белки, играющие роль биокатализаторов.

2. По химической структуре они сходны с белками и имеют такие же свойства.

3. Имеют свойства белков и особенные6 специфичность и обратимость действия.

4. Коферменты – это небелковые компоненты в составе ферментов, легко отделяется от апофермента, рыхло связанные с ним.

5. Часто коферментами служат витамины, а также выделяют коферменты алифатического ряда, ароматического ряда, коферменты – нуклеотиды, коферменты – металлы.

 

 

Вариант 2.

1. Фермент ускоряет установление химического равновесия между прямой и обратной реакцией.



2. Реакция без катализатора: А + В = АВ.

Ферментативная реакция:

I стадия: Е + S → ЕS.

II стадия: ЕS ↔ ЕZ → ЕР.

III стадия: ЕР → Е + Р.

3. НАД – никотинамидадениндинуклеотид,

НАДФ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат – это коферменты никотиновой кислоты (витамина РР).

4. Инактивация фермента связана с разрушением активности центра и прекращением действия фермента.

5. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера при наличии их смеси.

 

 

Вариант 3.

1. Оптимальные условия проведения ферментативной реакции – это: 1) оптимум t°; 2) оптимум рН; 3) достаточная концентрация фермента; 4) достаточная концентрация субстрата; 5) присутствие эффекторов.

2. Аллостерическая регуляция ферментов основана на принципах связывания аллостерического эффектора (взаимодействие фермента с положительным и отрицательным эффектором, возможно одновременное связывание нескольких эффекторов).

3. ФМН – флавинмононуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид – это коферменты витамина В2 (рибофлавина), участвуют в ОВР.

4. Активность ферментов – изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени или увеличение количества продукта при снижении количества субстрата.

5. Индукция – это увеличение количества фермента путем активации процессов синтеза белков и осуществляется при помощи гормонов.

 

 

Вариант 4.

1. Активность фермента – это снижение количества субстрата в единицу времени и увеличение количества продукта. Выражается в единицах активности: 1 мкмоль субстрата в 1 минуту – ед. «И» − интернациональная единица активности; в системе СИ – катал = 1 моль/сек или нкат. 1 «И» = 16,67 нкат.

2. По измеряемой активности можно оценить количество фермента. В зоне реакции нулевого порядка достигается пропорциональность между активностью фермента и его количеством. Это значит, что удвоение количества фермента удваивает активность. Такая зависимость приобретает важность в клинико-биохимической диагностике тех патологических состояний, когда ферменты из поврежденных тканей попадают в кровь.

3. Активность ферментов, а значит и скорость ферментативной реакции, можно регулировать, изменяя: 1) абсолютное количество фермента; 2) условия протекания реакции; 3) каталитическую эффективность фермента.

4. Аллостерический центр – это дополнительное место для ввязывания эффектора, пространственно отделен от собственно каталитической единицы, в которой располагается активный центр.

5. Конкурентное ингибирование – регуляторы похожи на субстрат, и пытаются связаться с активным центром. Возникает неактивный фермент-субстратный комплекс, который блокирует некоторое количество фермента. Торможение можно устранить избытком субстрата.

 

 

Приложение № 4.





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...