Главная Обратная связь

Дисциплины:






Требования к специальным знаниям, умениям. Учащийся должен в области биохимии:



Учащийся должен в области биохимии:

 

 

Знать на уровне представления:

- принципы классификации и номенклатуры ферментов;

- условия проведения ферментативной реакции и определения активности ферментов;

- биологическое и клиническое значение ферментов.

Знать на уровне понимания:

- механизм ферментативной реакции;

- биологическое и клиническое значение ферментов;

- энзимодиагностику, содержание метаболической терапии.

Уметь:

- проводить ферментативные исследования согласно предложенной методике;

- проводить интерпретацию результатов исследования;

- решать ситуационные задачи.

 

Приложение № 9.

Критерии оценки знаний, умений учащихся.

Тестовый контроль с выбором ответа Тест-подстановка
  1 правильный ответ – 1 балл.   Максимально – 10 баллов.     1 правильный ответ – 2 балла.   Максимально – 9-10 баллов.

 

 

Приложение № 10.

Рефлексия занятия.

Вы изучили тему «Ферменты»:

· Что нового узнали? ________________________________________________

_________________________________________________________________

 

· Считаете ли вы приобретенные знания полезными для себя лично? _______

_________________________________________________________________

 

· Какие вопросы вызвали наибольшее затруднение? Почему? ______________

_________________________________________________________________

 

· Какая существует связь «жизнедеятельность и ферменты»? ______________

 

Вариант 1.

1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?

а) Д-оксидаза;

б) липаза;

в) пепсин;

г) уреаза.

 

2. Как называется дополнительная группа ферментов прочно связанная с его белковой частью?

а) кофактор;

б) апофермент;

в) холофермент;

г) кофермент;

д) простетическая группа.

 

3. Ферменты денатурируют при температуре:

а) 0ºС;

б) 80-100ºС;

в) 20-30ºС;

г) 30-40ºС.

 

4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?

а) ускоряют прямую и обратную реакцию;

б) высокая специфичность;

в) физиологические условия протекания.

 

5. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения ½ Vmax потребуется:

а) мало субстрата;

б) много субстрата;

в) количество субстрата не играет роли.

 

6. Изоферменты:

а) отличаются локализацией;

б) сходны по локализации;

в) катализируют одну реакцию;



г) катализируют разные реакции.

 

7. Какие изоформы ЛДГ локализованы преимущественно в сердце?

а) ЛДГ1;

б) ЛДГ2;

в) ЛДГ3;

г) ЛДГ4;

д) ЛДГ5.

8. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции:

а) температура;

б) рН среды;

в) структура фермента;

г) эффекторы.

 

9. Энергетический барьер реакции:

а) значение энергии, когда взаимодействует часть молекул;

б) количество энергии для взаимодействия молекул;

в) значение энергии, когда взаимодействуют все молекулы.

 

10. Активность фермента:

а) изменение субстрата под действием фермента в единицу времени;

б) изменение скорости ферментативной реакции;

в) увеличение количества продукта.

Вариант 2.

1. Константа Михаэлиса характеризует:

а) зависимость скорости реакции от концентрации субстрата;

б) зависимость скорости реакции от количества фермента;

в) зависимость скорости реакции от действия эффекторов.

 

2. Индуцируемые ферменты:

а) проявляют анаболическую функцию;

б) проявляют катаболическую функцию;

в) а + б.

 

3. Индукция ферментов связана с:

а) синтезом белков;

б) синтезом липидов;

в) синтезом углеводов.

 

4. Ингибиторы бывают:

а) неспецифические;

б) специфические;

в) аллостерические;

г) необратимые;

д) неконкурентные;

е) адаптивные.

 

5. Сродство фермента к субстрату характеризует:

а) константа равновесия;

б) константа Михаэлиса;

в) константа диссоциации.

 

6. Относительной специфичностью обладает:

а) химотрипсин;

б) пепсин;

в) уреаза;

г) липаза.

 

7. Максимальная активность большинства ферментов при рН:

а) кислом, рН = 1,5 – 2,0;

б) щелочном, рН = 8,0 – 9,0;

в) близком к нейтральному.

 

8. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

а) 50-60°С;

б) 15-20°С;

в) 35-40°С.

9. Как ферменты влияют на энергию активации?

а) увеличивают;

б) уменьшают;

в) не изменяют.

 

10. Структурные аналоги природных субстратов (антиметаболиты) могут выступать в качестве:

а) конкурентных ингибиторов;

б) неконкурентных ингибиторов;

в) необратимых ингибиторов;

г) неспецифических ингибиторов.

Вариант 3.

1. Подберите правильные определения для понятий. А. Активный центр. Б. Фермент-субстратный комплекс. В. Изоферменты. Г. Аллостерический центр. Представляет собой:

а) соединение фермента с субстратом;

б) участок молекулы фермента, способный присоединять вещества, изменяющие активность фермента;

в) участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и осуществление процесса катализа;

г) группа родственных ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся по некоторым свойствам и месту расположения.

 

2. Какой фермент обладает стереохимической специфичностью?

а) Д-оксидаза;

б) липаза;

в) пепсин;

г) уреаза.

 

3. Холофермент – это:

а) небелковая часть, рыхло связанная, легко отделяемая от апофермента;

б) небелковая часть фермента без уточнения характера вязи;

в) прочный природный комплекс апофермента и кофактора;

г) белковая часть фермента.

 

4. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

а) выше;

б) ниже;

в) остается неизменным.

 

5. Абсолютной специфичностью обладает:

а) химотрипсин;

б) пепсин;

в) амилаза;

г) уреаза.

 

6. Изоферменты:

а) различаются по аминокислотной последовательности;

б) отличаются субстратной специфичностью;

в) катализируют разные реакции;

г) сходны по локализации.

 

7. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?

а) 1,0 – 2,0;

б) 3,0 – 5,0;

в) 5,0 – 7,0;

г) близкое к нейтральному.

 

8. Какие изоформы ЛДГ локализованы в печени и мышцах?

а) ЛДГ1;

б) ЛДГ2;

в) ЛДГ3;

г) ЛДГ4;

д) ЛДГ5.

 

9. Конститутивный фермент:

а) пепсин;

б) ЛДГ;

в) фосфолипаза А2.

 

10. Эффекторы регулируют:

а) активность ферментов;

б) изменяют скорость ферментативной реакции;

в) вызывают иммобилизацию ферментов.

Вариант 4.

1. Аллостерический центр:

а) связан с активным центром;

б) пространственно отделен от активного центра;

в) связан с радикалами аминокислот.

 

2. При изменении функционального состояния ферментов возможна:

а) быстрая регуляция активности;

б) химическое изменение фермента;

в) снижение сродства фермента к эффектору.

 

3. Ингибиторы:

а) увеличивают скорость ферментативной реакции;

б) препятствуют образованию нормального фермент-субстратного комплекса;

в) снижают скорость ферментативной реакции.

 

4. В основе субстратной специфичности фермента лежит:

а) I стадия реакции: Е + S → ЕS;

б) II стадия реакции: ЕS → ЕZ;

в) III стадия реакции: ЕР → Е + Р.

 

5. При действии конкурентных ингибиторов:

а) Vmax постоянна, Кm уменьшается;

б) Vmax постоянна, Кm увеличивается;

в) Vmax уменьшается, Кm увеличивается;

г) Vmax уменьшается, Кm уменьшается.

 

6. Каким видом специфичности обладает химотрипсин:

а) абсолютная;

б) относительная;

в) относительная групповая;

г) стереохимическая.

 

7. Правильны ли утверждения:

а) в основе механизма действия ферментов лежит процесс образования фермент-субстратного комплекса, приводящий к активации субстрата;

б) мультиферментный комплекс – это группа ферментов, катализирующих все этапы распада одного вещества до его конечных продуктов или образование вещества из исходных соединений;

в) конкурентный ингибитор является структурным аналогом субстрата;

г) при неконкурентном ингибировании ингибитор соединяется с активным центром фермента?

 

8. Увеличение концентрации фермента приводит к:

а) повышению скорости реакции;

б) уменьшению скорости реакции;

в) не влияет на скорость реакции.

 

9. Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

а) реакцию нулевого порядка;

б) реакцию смешанного порядка;

в) реакцию первого порядка;

г) всю кривую.

 

10. Необратимые ингибиторы:

а) блокируют активный центр фермента необратимо;

б) активируют фермент;

в) не связаны с механизмом ферментативного катализа.

 

 

Вариант 1.

1. Ферменты (энзимы) – это …

2. По химической структуре они сходны … и имеют такие же …

3. Имеют свойства общие с … и особенные …

4. Коферменты – это …

5. В состав коферментов входят …

 

Вариант 2.

1. Фермент ускоряет установление химического равновесия между …

2. Записать в общем виде реакцию, протекающую без катализатора … и под влиянием фермента Е в организме:

I этап:

II этап:

III этап:

3. Что означает запись: НАД, НАДФ?

4. Инактивация фермента связана с …

5. Стереохимическая специфичность – это …

 

 

Вариант 3.

1. Оптимальные условия проведения ферментативной реакции – это: 1) … 2) … 3) … 4) … 5) …

2. Аллостерическая регуляция ферментов основана на …

3. Расшифруйте ФАД, ФМН их роль в клетке.

4. Активность ферментов – это …

5. Индукция – это … и осуществляется с помощью …

 

 

Вариант 4.

1. Активность фермента – это … Ферментативная активность выражается в … Какие вы знаете единицы активности?

2. По измеряемой активности можно оценить … Такая зависимость имеет важное значение в клинико-биохимической диагностике, когда …

3. Скорость ферментативной реакции можно регулировать, изменяя параметры: 1) … 2) … 3) …

4. Аллостерический центр – это …

5. Конкурентное ингибирование – это …





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...