Главная Обратная связь

Дисциплины:






Классификация аминокислот по полярности радикала



Гидрофильные (полярные) Гидрофобные (неполярные)
ионогенные неиногенные
катионные анионные
       

 

26. Опишите суть метода очистки белка от низкомолекулярных примесей. Нашло ли отражение использование данного метода в медицинской практике?

27. Мутация, приводящая к замене аминокислоты в 6 положении β-цепей гемоглобина вызывает наследственное заболевание – серповидно-клеточную анемию. Эритроциты людей с таким заболеванием имеют форму серпа. Объясните молекулярные механизмы данного заболевания. Для этого:

- дайте определение понятию «первичная структура белка»,

- напишите формулы аминокислот, находящихся в 6 положении HbA и HbS (патология) и укажите их свойства,

- объясните, как повлияет введение валина на свойства и функцию молекулы гемоглобина.

28. Охарактеризуйте структуру и функции гликозаминогликанов. Для этого:

а) дайте определения понятиям «протеогликаны», «гликозаминогликаны»;

б) заполните таблицу «Характеристика гликозаминогликанов».

 

Класс гликозаминогликанов Компоненты, входящие в состав дисахаридных единиц Локализация Функции
Гиалуроновая кислота

 

29. В белках гистонах содержится большое количество аминокислотных остатков аргинина и лизина, а в белке крови альбумине – много остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот. Опишите функции данных белков, определите заряд в нейтральной среде и определите с каким из двух белков может взаимодействовать Са2+, ответ поясните.

30. Напишите химическую формулу пептида тир-гис-гли-фен, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

31. Напишите химическую формулу пептида фен-глу –про-гис, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

32. Напишите химическую формулу пептида ала-гис-арг-вал, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

33. Напишите химическую формулу пептида фен-три-гис-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

34. Напишите химическую формулу пептида гис-ала-сер-тре, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.



35. Напишите химическую формулу пептида вал-ала-гли-цис, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

36. Напишите химическую формулу пептида асп-глу-мет-арг, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

37. Напишите химическую формулу пептида лей-три-гли-цис, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

38. Напишите химическую формулу пептида лиз-лей-асп-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

39. Напишите химическую формулу пептида ала-мет-про-лиз, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

40. Напишите химическую формулу пептида тир-гис-глу-фен, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

41. Напишите химическую формулу пептида вал-лей-иле-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

42. Напишите химическую формулу пептида лиз-лей-асп-тир, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

43. Напишите химическую формулу пептида вал-про-иле-асп, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

44. Напишите химическую формулу пептида про-лей-асп-три, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

45. Напишите химическую формулу пептида гли-вал-лей-иле-про, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

46. При биохимическом исследовании плазмы крови у пациента Д., 48 лет, было выявлено снижение содержания альбуминов. Укажите возможные причины данного изменения.

47. Гормон окситоцин, вырабатываемый гипофизом, состоит из девяти аминокислот, напишите химическую формулу вазопрессина. Знаками «+», «-» или «0» укажите заряд каждой аминокислоты при рН 7,0.

48. Гормон вазопрессин, вырабатываемый гипофизом, мышцы матки и регулирует кровяное давление. В его состав входят девять аминокислот, напишите химическую формулу вазопрессина. Знаками «+», «-» или «0» укажите заряд каждой аминокислоты при рН 7,0.

49. У пациентов с патологией почек часто отмечается уменьшение содержания альбуминов в крови и возникновение отеков. Как связаны данные признаки? Какая функция альбуминов нарушена? Опишите механизм образования отеков.

50. При воспалительном процессе отмечается увеличение концентрации глобулинов в крови. Каким методом можно выявить различны фракции глобулинов? В чем заключается принцип метода?

 

Ферменты

1. Номенклатура и классификация ферментов (характеристика классов, примеры химических реакций, катализируемых ферментами каждого класса).

2. Способы выражения ферментативной активности.

3. Перечислите факторы, влияющие на активность ферментов. Влияние температуры на активность ферментов.

4. Влияние концентрации субстратов на активность ферментативных процессов. (уравнение Михаэлиса – Ментен). Характеристика кинетических констант: константы Михаэлиса (Кm) и максимальной скорости ферментативной реакции (Vmax).

5. Влияние рН среды на активность ферментов (графическая зависимость, механизмы). Чем объясняется характер кривой V = f (pH)?

6. Специфичность действия ферментов (абсолютная, относительная, стереохимическая). Определение, примеры.

7. Механизм действия ферментов. Опишите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов.

8. Понятие об ингибиторах ферментов. Укажите вид ингибирования, при котором константа Михаэлиса не изменяется, а максимальная скорость уменьшается.

9. Конкурентное ингибирование. Нарисуйте графики Михаэлиса–Ментен и Лайнуивера–Берка для конкурентного ингибирования. Лекарственные препараты как конкурентные ингибиторы.

10. Неконкурентное ингибирование. Нарисуйте графики Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для неконкурентного ингибирования.

11. Регуляция активности ферментов (аллостерическая регуляция, ковалентная модификация, ассоциативно-диссоциативный и адсорбционный механизмы регуляции, регуляция путем ограниченного протеолиза, регуляция скорости синтеза и распада ферментов и другие).

12. Регуляция активности ферментов по принципу прямой положительной и обратной отрицательной связи, представьте в виде схемы. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

13. Регуляторные ферменты (гомо-, гетеро- и гомогетеротропные ферменты, особенности структуры, кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами).

14. Активация ферментов (активация ионами металлов, коферменты как активаторы ферментов, роль витаминов в образовании и функционировании коферментов).

15. Локализация и функционирование ферментов в клетке (компарт-ментализация, кооперативный характер ферментативного катализа, ферментные ансамбли).

16. Множественные молекулярные формы ферментов. Изоферменты (состав, физико-химические свойства, каталитическая активность). Лактатдегидрогеназа, изоферменты, особенности строения.

17. Применение ферментов в клинической лабораторной диагностике.

18. Заболевания, вызванные изменением активности ферментов.

19. Применение ферментов в качестве лекарственных препаратов.

20. Заполните таблицу «Характеристика основных витаминных коферментов».

Название кофермента Рабочая часть Тип катализируемой реакции Витамин-предшественник
НАД      
НАДФ      
ФАД      
ТДФ      
ПФ      

 

 

21. Какой фермент катализирует реакцию образования глутамина из глутамата. К какому классу ферментов он относится? Напишите уравнение реакции.

22. Гликогенсинтаза (фермент, участвующий в синтезе гликогена в печени) может находится в двух формах с различной активностью: в виде простого белка (активный фермент) и в виде фосфопротеина (неактивный фермент). Объясните, каким путем активный фермент переходит в неактивный и почему этот переход сопровождается изменением активности.

23. Определите и опишите вид специфичности, характерный для приведенных ниже ферментов, напишите уравнения реакций с их участием. Ответ оформите в виде таблицы.

Фермент Вид специфичности и его описание Уравнение химической реакции с участие данного фермента
1 аргиназа
2 фумараза
3 пепсин

 

24. Объясните, почему неразумно использовать для стирки со стиральными порошками, содержащими в своем составе энзимы, воду с температурой выше 600С. Ответ проиллюстрируйте графиком зависимости активности ферментов от температуры.

25. Охарактеризуйте ферменты аланинаминотрасфераза (АлАТ) и лактатдегидрогеназа (ЛДГ), указав класс, подкласс фермента, необходимые для проявления ферментативной активности коферменты, клинико-диагностическую роль данных ферментов, напишите уравнения химической реакции с их участием.

26. Объясните причину снижения активности фермента пепсина при изменении рН желудочного содержимого до 4. Нарисуйте график зависимости активности ферментов от рН среды.

27. Для лечения инфекционных заболеваний бактериального происхождения используют сульфаниламидные препараты. Определите и охарактеризуйте вид ингибирования ферментативной активности, лежащий в основе механизма действия лекарственных препаратов данной группы на примере сульфаниламидов.

28. Охарактеризуйте ферменты глутаматдекарбоксилаза и сукцинатдегидрогеназа, указав класс, подкласс фермента, необходимые для проявления ферментативной активности коферменты, напишите уравнения химической реакции с их участием.

29. Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:

гистидиндекарбоксилаза

гистидин гистамин

30. Напишите уравнение реакции, приведите структурную формулу кофермента глутаматдекарбоксилазы и определите, к какому классу относится данный фермент.

31. Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:

сукцинатдегидрогеназа

сукцинат фумарат

32. Напишите уравнение реакции и приведите структурную формулу кофермента сукцинатдегидрогеназы.

33. Какой фермент отщепляет отдельные аминокислоты от полипептидов? К какому классу он принадлежит? Покажите его действие на примере реакции гидролиза пептида тир-цис-гли-лей-арг.

34. Почему увеличение концентрации субстрата лишь до определенного момента приводит к возрастанию скорости образования продукта реакции. Ответ поясните, нарисовав график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

 

35. Нарисуйте строение фермента, укажите на рисунке и дайте определения понятиям: активный центр, каталитический участок, контактный участок, аллостерический (регуляторный) центр.

36.Заполните схему:

 
 

 


37. Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:

малатдегидрогеназа

Малат Оксалоацетат

38. Напишите уравнение реакции и приведите структурную формулу кофермента малатдегидрогеназы.

39. Какой фермент катализирует реакцию гидролиза молочного сахара? К какому классу, подклассу он относится? Напишите реакцию, ускоряемую данным ферментом.

40. Опишите номенклатуру ферментов. Дайте названия ферментам, катализирующим реакции переаминирования аспарагиновой кислоты, переноса остатка фосфорной кислоты от 6 атома углерода глюкозы к первому, синтеза глутамина. Напишите уравнения данных реакций, определите классы ферментов.

41. Коферментом каких ферментов является тиаминдифосфат? Приведите структурную формулу кофермента, напишите 2 уравнения реакций с его участием.

42. Кофактором каких ферментов является флавинмононуклеотид? Приведите структурную формулу кофермента, напишите 2 уравнения реакций с его участием

43. Какой фермент осуществляет реакцию превращения глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат? К какому классу ферментов он относится? Напишите уравнение реакции.

44. Примером лекарственного препарата, действие которого основано на необратимом ингибировании ферментов – препарат аспирин. Опишите механизм необратимого ингибирования ферментов на примере аспирина.

45. Какие из приведенных ниже ферментов являются гликозидазами. Напишите уравнения реакций с их участием.

Ферменты:холестераза, трипсин, мальтаза, фумараза, фосфолипаза, сахараза, каталаза, декарбоксилаза.

46. Напишите структурные формулы коферментов, являющихся производными витамина В2. Напишите полное название данных коферментов, подпишите структурные компоненты, приведите пример реакции с участием одного из коферментов.

47. Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка называют, называют изоферментами. Охарактеризуйте изоферменты лактатдегидрогеназы и креатинкиназы. Для этого:

а) напишите уравнения реакций, катализируемые данными ферментами;

б) заполните таблицу.

Характеристика изоферментов

Изофермент Субъединицы, входящие в состав Тканеспецифичность Заболевания, при которых увеличивается количество данной изоформы
ЛДГ
   
   
   
   
   
КК
       
       
       

 

48. Какой фермент необходим для протекания следующей реакции глюкозо-6-фосфат ↔ глюкозо-1-фосфат? Охарактеризуйте его по принадлежности к классу и подклассу. Напишите уравнение реакции.

49. При недостатке данного витамина возникает пеллагра. Напишите структурные формулы коферментов, являющихся производными данного соединения. Подпишите структурные компоненты коферментов, приведите 2 примера реакций с их участием.

50. Установлено, что молекулярная масса неактивного фермента трипсиногена больше чем у трипсина. Объясните, каким путем неактивный фермент переходит в активный и почему этот переход сопровождается изменением активности.

51. Какой витаминный кофермент принимает участие в реакциях трансаминирования? Напишите реакции с участием аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы, приведите структурную формулу кофермента.

52. Какой фермент катализирует реакцию гидролиза дипальмитостеарина? Охарактеризуйте его по принадлежности к классу и подклассу. Напишите уравнение реакции гидролиза дипальмитостеарина.

53. Дайте определения понятиям «обратимое ингибирование», «конкурентное ингибирование», «неконкурентное ингибирование», «необратимое ингибирование». Приведите два-три примера лекарственных препаратов - ингибиторов ферментов, укажите вид ингибирования, лежащий в основе их действия.

Витамины

1. Витамины: определение, функции, классификации, номенклатура.

2. Экзогенные и эндогенные гиповитаминозы. Причины гиповитаминозов. Гипервитаминозы. Причины. Примеры.

3. Антивитамины. Определение. Примеры. Значение для медицины.

4. Назовите водорастворимые и жирорастворимые витамины (название химическое, физиологическое, активные формы).

5. Тиамин – витамин В1 (активные формы, участие в биохимических процессах, недостаточность алиментарная, врожденные нарушения обмена – дефект пируватдегидрогеназного комплекса ).

6. Пантотеновая кислота В3(активные формы, участие в биохимических процессах, алиментарная недостаточность)

7. Рибофлавин – витамин В2(активные формы, участие в биохимических реакциях, гиповитаминоз).

8. Пиридоксин – витамин В6(активные формы, участие в биохимических процессах, недостаточность алиментарная, врожденные нарушения обмена - пиридоксинзависимая анемия, пиридоксинзависимый судорожный синдром).

9. Кобаламин – витамин В12(структура, всасывание, транспорт, активные формы, участие в биохимических реакциях, гиповитаминоз).

10. Фолиевая кислота – витамин Вс (активные формы, участие в биохимических процессах, гиповитаминоз).

11. Никотинамид – витамин РР (активные формы, участие в биохимических реакциях, гиповитаминоз).

12. Биотин – витамин Н (структура, участие в биохимических реакциях,

13. гиповитаминоз).

14. Аскорбиновая кислота – витамин С (структура, метаболизм, биохимические функции, гиповитаминоз).

15. Биофлавоноиды – витамин Р (участие в биохимических процессах).

16. Ретинол – витамин А (активные формы, участие в биохимических реакциях, гиповитаминоз).

17. Кальциферолы - витамин D (активные формы, роль в биохимических процессах, гиповитаминоз).

18. Токоферолы – витамин Е (формы, роль в организме, последствия недостатка в организме).

19. Нафтохиноны – витамин К (активные формы, участие в биохимических реакциях, гиповитаминоз).

20. Витамины и коферменты как лекарственные вещества

21. Один из водорастворимых витаминов содержит в своем составе атом серы. Напишите формулу данного витамина, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза.

22. Один из витаминов образуется в коже при действии УФ-лучей. Напишите формулу данного витамина. Опишите его превращения в организме, процессы, в которых он участвует, признаки гиповитаминоза.

23. Синтетическим аналогом данного витамина является препарат викасол. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза.

24. Этот витамин участвует в гидроксилировании пролина и лизина. Напишите формулу данного витамина. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза

25. Укажите химическое, клиническое и буквенное название витаминов, которые являются антианемическими факторами. Напишите их формулы, опишите участие в обмене веществ, причины и механизмы развития гиповитаминозов.

26. Перечислите витамины являющиеся гидрофобными антиоксидантами. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данных витаминов, их роль в обмене веществ. Опишите признаки гиповитаминозов.

27. Данный витамин в своем составе содержит кольцо β-ионона. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ. Опишите признаки гиповитаминоза.

28. При недостатке данного витамина нарушаются реакции декарбоксилирования аминокислот. Напишите формулу данного витамина. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза.

29. Данный витамин содержит в своем составе остаток пятиатомного спирта рибитола. Напишите формулу данного витамина. Укажите химическое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза.

30. Данный витамин может образовываться из триптофана. Напишите формулу данного витамина. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ, химические реакции, в которых он участвует. Опишите признаки гиповитаминоза.

31. Данный витамин всасывается только в комплексе с внутренним фактором Касла. Укажите химическое, клиническое и буквенное название данного витамина, его роль в обмене веществ. Признаки гиповитаминоза.

32. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамин, который в составе кофермента принимает участие в реакциях трансдезаминирования и декарбоксилирования аминокислот. Ответ подтвердите написанием 3-4 уравнений химических реакций.Витамины: К, РР, В1, В2, D, В6.33. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамины, которые участвуют в составе коферментов в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.Витамины: С, РР, В1, В2, пантотеновая кислота, В634. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамины, которые участвуют в составе коферментов в процессе β-окисления высших жирных кислот. Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.Витамины: С, РР, В1, В2, пантотеновая кислота35. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамины, которые в составе коферментов принимают участие в реакциях дегидрирования. Ответ подтвердите написанием 3-4 уравнений химических реакций.Витамины: К, РР, В1, В2, D, В6

36. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамин, который участвует в составе кофермента в транскетолазных реакциях пентозного цикла и процессах декарбоксилирования кетокислот. Ответ подтвердите написанием 3-4 уравнений химических реакций.

Витамины: А, РР, В1, В2, D, В637. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамины, которые участвуют в составе коферментов в аэробном гликолизе. Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.Витамины: А, РР, В1, В2, пантотеновая кислота, В638. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамины, которые принимают участие в реакциях трансметилирования. Ответ подтвердите написанием уравнений переноса метильных групп. Витамины: А, РР, В1, В2, В12, фолиевая кислота, В639. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамин, который участвует в гидроксилировании пролина и лизина, превращении диоксифенилаланина (ДОФА) в норадреналин. Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.Витамины: А, РР, В1, В2, С, В640. Из перечисленных ниже витаминов выберите витамин, который в составе коферментов дегидрогеназ и редуктаз принимает участие в гексозомонофосфатном пути превращений глюкозы. Ответ подтвердите написанием 3 уравнений химических реакций.Витамины: К, РР, В1, В2, D, В6Биологическое окисление

1. Составьте и нарисуйте схему катаболизма основных питательных веществ. Дайте определения понятиям «общий путь» и «специфические пути катаболизма».

2. Пиридинзависимые дегидрогеназы. Общая характеристика. Примеры.

3. Флавинзависимые дегидрогеназы. Общая характеристика. Примеры.

4. Цитохромы. Общая характеристика. Примеры.

5. Напишите последовательность ЦТЭ 1 типа на примере лактата. Охарактеризуйте фермент НАДН-дегидрогеназу. Рассчитайте энергетический эффект.

6. Напишите последовательность ЦТЭ 1 типа на примере малата. Охарактеризуйте фермент цитохромоксидазу. Рассчитайте энергетический эффект.

7. Напишите последовательность ЦТЭ 1 типа на примере изоцитрата. Охарактеризуйте фермент изоцитратдегидрогеназу. Рассчитайте энергетический эффект.

8. Напишите последовательность ЦТЭ 2 типа на примере сукцината. Охарактеризуйте фермент сукцинатдегидрогеназу. Рассчитайте энергетический эффект.

9. Напишите последовательность ЦТЭ 2 типа на примере глицерофосфата. Охарактеризуйте фермент митохондриальную глицерофосфатдегидрогеназу. Рассчитайте энергетический эффект.

10. Современное представление о ферментных комплексах цепей транспорта электронов.

11. Характеристика фермента АТФ-синтетазы. Биологическая роль.

12. Найдите и выпишите реакции дегидрирования и декарбоксилирования из цикла трикарбоновых кислот. Укажите, какие витамины необходимы для протекания этих реакций, учтите, что витамины участвуют в образовании коферментов.

13. Заполните таблицу «Характеристика компонентов дыхательной цепи»

 

Комплекс дыхательной цепи Состав комплекса Участвует ли в переносе: Акцептор электронов Донор электронов
протонов электронов
I          
II          
III          
IV          

 

14. Напишите уравнения химических реакций цикла трикарбоновых кислот, связанных с дыхательной цепью (цепью переноса электронов).

15. В какое соединение превращается фумарат в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнением химической реакции. Определите, к какому классу относится данный фермент и каким видом специфичности обладает, ответ обоснуйте.

16. Из приведенных ниже компонентов, выберите соединение входящее в состав III-го белкового комплекса цепи переноса электронов. Охарактеризуйте функцию данного комплекса.Компоненты: цитохром с, цитохром b, цитохром с1, убихинон, ФАД, ФМН.

17. Какие коферменты принимают участие в реакции окислительного декарбоксилирования α-кетоглутаровой кислоты? Напишите уравнение реакции, приведите структуру кофермента декарбоксилазы α-кетоглутаровой кислоты.

18. Напишите схематично последовательность реакций цикла трикарбоновых кислот, над стрелкой укажите ферменты, катализирующие данные реакции. Определите, к какому классу относится каждый энзим цикла трикарбоновых кислот.

19. Защита организма от токсического действия активных форм кислорода связана с наличием в клетках таких высокоспецифичных ферментов как супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза. В чем заключается механизм их антиоксидантного действия? Ответ проиллюстрируйте написанием уравнений химических реакций.

20. Подсчитайте сколько молекул АТФ на уровне субстратного фосфорилирования образуется при распаде трех молекул ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнением химической реакции, дайте определение понятию «субстратное фосфорилирование». 21. Чрезмерная активация свободнорадикального окисления приводит к разрушению органических молекул, в первую очередь липидов, и, соответственно, мембранных структур клеток, что часто заканчивается их гибелью. Опишите основные стадии перекисного окисления липидов, укажите роль данного процесса в организме. 22. Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от субстрата окисления на кислород при участии НАД-зависимой дегидрогеназы в процессе тканевого дыхания, расставив их в необходимой последовательности.Убихинон (коэнзим Q)ЛактатдегидрогеназаГлюкозаЦитохром сСукцинатдегидрогеназаЦитохром bФМНЦитохром с1Цитохром аа3Кислород

 

23. Подсчитайте сколько молекул АТФ на уровне окислительного фосфорилирования образуется при распаде ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнениями химических реакций, дайте определение понятию «окислительное фосфорилирование». 24. Определите, какое вещество образуется при взаимодействии оксалоацетата и ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот, напишите уравнение, укажите класс фермента, катализирующего данную химическую реакцию. 25. Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от субстрата окисления на кислород при участии ФАД-зависимой дегидрогеназы в процессе тканевого дыхания, расставив их в необходимой последовательности.Убихинон (коэнзим Q)ЛактатдегидрогеназаГлюкозаЦитохром сСукцинатдегидрогеназаЦитохром bФМНЦитохром с1Цитохром аа3Кислород

26. Почему при дефиците витаминов группы В нарушается функционирование ряда реакций цикла трикарбоновых кислот в клетке? Напишите уравнения этих химических реакций.

27. Объясните, почему пациент, страдающий болезнью Грейвса (гипертиреозом), предъявляет жалобы на чувство жара и усиленное потоотделение.

28. Из приведенных компонентов выберите соединение, которое является простетической группой цитохромов. Опишите роль цитохромов в биологическом окислении.

Соединения: ФАД, биотин, убихинон, гем, НАД, железо.

29. Подсчитайте, сколько молекул АТФ образуется в цикле трикарбоновых кислот совместно с дыхательной цепью. Напишите уравнения данных химических реакций.

30. Для снижения активности процессов свободнорадикального окисления используют специальные вещества – антиоксиданты. Дайте определения понятиям «свободно радикальное окисление», «антиоксидант». Охарактеризуйте биологическую роль антиоксидантов, приведите примеры лекарственных веществ, относящихся к группе антиоксидантов.31. Какие из приведенных ниже витаминов необходимы для полноценного функционирования дыхательной цепи? Напишите формулы этих витаминов, укажите в состав каких комплексов они входят.

Витамины:В6, биотин, РР, В2, В1

32. На каких стадиях цикла трикарбоновых кислот происходит отщепление молекул углекислого газа от субстратов? Ответ подтвердите уравнениями химических реакций.

33. В процессе окислительного декарбоксилирования пирувата образуется ацетил-КоА. Опишите биологическую роль ацетил-КоА.

34.Охарактеризуйте основные положения хемиосмотической теории Питера Митчелла, объясняющей механизм преобразования энергии в биологической мембране митохондрий в макроэргические связи АТФ.

35. Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования пирувата. Перечислите ферменты, коферменты необходимые для протекания данной реакции в организме.

36. В живых организмах существует целая группа органических фосфатов, гидролиз которых приводит к освобождению большого количества свободной энергии. Центральное место среди этих соединений занимает АТФ. Напишите химическую формулу АТФ, подпишите все структурные компоненты данного соединения. Приведите 2 примера химических реакций, сопровождающихся синтезом АТФ в организме.

37. Почему при Базедовой болезни (гипертиреозе) наблюдаются: повышенный аппетит, снижение массы тела, повышение температуры? При ответе на вопрос учтите, что тироксин является протонофором и приводит к разобщению дыхания и фосфорилирования. Приведите примеры других эндогенных разобщителей.

38. Изменится ли скорость протекания реакций цикла трикарбоновых кислот при гиповитаминозе витаминов РР и В2? Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.

39. В фагоцитирующих лейкоцитах (гранулоцитах, макрофагах и эозинофилах) в процессе фагоцитоза увеличивается поглощение кислорода и образование активных форм кислорода, запускающих свободнорадикальное окисление. Объясните механизм фагоцитоза с позиции активации свободнорадикального окисления, напишите реакции образования основных активных форм кислорода.

40. 2,4 – динитрофенол, являющийся разобщающим агентом дыхания и фосфорилирования, пытались использовать для борьбы с ожирением. На чем основывался выбор? Почему отказались?

 

Обмен углеводов

1. При стрессе в крови повышается концентрация гормона мозгового слоя надпочечников – адреналина, под действием которого повышается уровень глюкозы в крови. Определите, какой основной биохимический процесс запускается, опишите его биологическую роль и последовательность химических реакций.2. В глюконеогенезе обратимые реакции катализируют те же ферменты, что и обратимые реакции гликолиза, но в обратном направлении. Напишите необратимые реакции гликолиза, которые имеют обходные пути в процессе синтеза глюкозы из неуглеводных компонентов.

3. У пациента гастроэнтерологического отделения выявлена недостаточность фермента щеточной каймы энтероцитов – мальтазы. Объясните, как это скажется на процессе пищеварения, и к каким особенностям в питании приведет. Напишите уравнение реакции, катализируемой данным ферментом.

4. У новорожденного ребенка после кормления молоком наблюдались диспепсические расстройства (рвота, понос). После перевода на искусственное кормление раствором, содержащим глюкозу, наблюдаемые явления проходили. Возможной причиной заболевания является недостаточность активности одного из перечисленных ниже ферментов. Назовите этот фермент и напишите уравнение реакции, которую он катализирует. Ферменты: α-амилаза, лактаза, мальтаза, сахараза.

5. Метаболизм глюкозы в клетках всех тканей начинается с перевода ее в глюкозо-6-фосфат. Плазматическая мембрана клеток не проницаема для фосфорилированной глюкозы и, следовательно, она уже не может выйти из них. Перечислите возможные пути использования глюкозо-6-фосфата клеткой, опишите биологическую роль данных процессов.

6. В течение продолжительного голодания (более суток) и интенсивной физической нагрузке глюкоза может синтезироваться из субстратов неуглеводной природы. Как называется данный процесс? Напишите образование глюкозы из лактата.

7.В тонком отделе кишечника в процессе переваривания происходит гидролиз дисахаридов под действием гликозидаз ферментных комплексов клеток кишечника. Напишите 3 уравнения реакций гидролиза дисахаридов и укажите ферменты, катализирующие данные реакции.

8. Объясните, в чем заключается отличие аэробного и анаэробного гликолиза. Приведите реакции образования конечных продуктов окисления глюкозы в аэробных и анаэробных условиях.

9. При генетическом дефекте глюкозо-6-фосфатазы в гепатоцитах повышается содержание рибозо-5-фосфата. В чем заключается причина увеличения рибозо-5-фосфата при недостаточности этого фермента? Для ответа на данный вопрос:

а) напишите реакцию, которую катализирует глюкозо-6-фосфатаза,

б) напишите реакции окислительного этапа метаболического пути, обеспечивающего синтез рибозо-5-фосфата,

в) укажите биологическую роль этого процесса.

10.Перечислите основные дисахариды, обладающие редуцирующими (восстанавливающими) свойствами. Напишите формулы этих углеводов и химическую реакцию, с помощью которой их можно обнаружить.

11.Какие реакции аэробного гликолиза протекают с затратой АТФ? Напишите эти реакции.

12.Какова функция НАДФ в гексозомонофосфатном пути окисления глюкозы? Напишите соответствующие уравнения реакций.

13.Установлено, что при недостаточном поступлении с пищей целлюлозы у человека наблюдаются нарушения работы желудочно-кишечного тракта. Опишите химический состав целлюлозы и роль в процессе пищеварения.

14.Какой метаболит гликолиза имеет различные пути превращения в аэробных и анаэробных условиях? Напишите эти превращения в виде уравнений химических реакций.

15.Сколько молекул макроэргических фосфатных соединений нужно затратить в реакциях глюконеогенеза для синтеза 5 молекул глюкозы? Приведите эти реакции.

16.Заполните таблицу «Сравнительная характеристика основных полисахаридов».





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...