Главная Обратная связь

Дисциплины:






Мозговое вещество надпочечников



Клетки мозгового вещества надпочечников вырабатывают катехоламины — адреналин и норадреналин. Эти гормоны повышают артериальное давление, усиливают работу сердца, расширяют просветы бронхов, увеличивают уровень сахара в крови. В состоянии покоя они постоянно выделяют небольшие количества катехоламинов. Под влиянием стрессовой ситуации секреция адреналина и норадреналина клетками мозгового слоя надпочечников резко повышается.

Мозговое вещество надпочечников получает иннервацию от преганглионарных волокон симпатической нервной системы, что позволяет рассматривать его в качестве специализированного симпатического сплетения[1], с той разницей, что выделение нейромедиаторов осуществляется непосредственно в сосудистое русло минуя синапс.

Помимо адреналина и норадреналина клетки мозгового слоя вырабатывают пептиды, выполняющие регуляторную функцию в центральной нервной системе и желудочно-кишечном тракте. Среди этих веществ:

· вещество P

· вазоактивный интестинальный полипептид

· соматостатин

· бета-энкефалин

Половые стероиды — общее собирательное название подкласса стероидных гормонов, производимых в основном половыми железами и в небольших количествах корой надпочечников и обладающих тропностью к органам репродуктивной системы.

В классе половых стероидов, в зависимости от их физиологических свойств и от того, производятся ли они преимущественно мужскими или женскими половыми железами, выделяют следующие подклассы:

· андрогены

· эстрогены

· прогестины

 

 

21. Телергоны `Большая Советская энциклопедия`

Телергоны (от теле (См. Теле...)... и греч. érgon — работа, воздействие)

химические вещества, выделяемые экзокринными железами животных во внешнюю среду и определённым образом воздействующие на особей своего или др. видов. К Т. относят половые Аттрактанты, Репелленты, вещества тревоги, защиты и т. п. Более принятое название для веществ, осуществляющих химическую коммуникацию между животными, — Феромоны.

 

 

23.тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) и служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно этой классификации ферменты делят на шесть главных классов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы).

Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидо-редуктаза», например лактат: НАД4" оксидоредуктаза для ЛДГ.Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород, анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород, цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относятся также гемсодержащие ферменты ка-талаза и пероксидаза, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.



Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме: «донор: транспортируемая группа - трансфераза».Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и фор-милтрансферазы, ацетилтрансферазы, аминотраисферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляется по форме: «субстрат - гидролаза». К ним относятся: эстеразы — ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей, фосфатазы и пеп-тидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей амидазы, ускоряющие разрыв кислотно-ангидридных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв С—О, С—С, С—N и других связей, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем; эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту двойной связи. Ферменты обозначаются термином: «субстрат--лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название: малат-гидролиаза) катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации. Систематическое название их составляется с учетом типа реакции: «субстрат — цис-тране-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название мутазы. К классу изомераз относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные, внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз, внутримолекулярные трансфера-зы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т. д.

Лигазы (сиитетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме: «Х:У лигаза», где через X и У обозначаются исходные вещества. В качестве примера можно назвать Ь-глутамат: аммиак л и газу (глутаминсинтетазу), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.

 

25. Ферментативных реакций кинетика, изучает закономерности протекания во времени ферментативных реакций, а также их механизм; раздел кинетики химической.

Каталитический цикл конверсии вещества S (субстрата) в продукт P под действием фермента E протекает с образованием промежуточных соединений Xi:

где ki - константы скорости отдельных элементарных стадий, KS - константа равновесия образования фермент-субстратного комплекса X1 (ES, комплекс Михаэлиса).

При данной температуре скорость реакции зависит от концентраций фермента, субстрата и состава среды. Различают стационарную, предстационарную и релаксационную кинетику ферментативных реакций.

Стационарная кинетика.В стационарном состоянии по промежуточным соед. (dXi/dt = 0, i = 1, ..., n) и при избытке субстрата , где [S]0 и [E]0 - начальные концентрации соотв. субстрата и фермента, кинетика процесса характеризуется постоянным, неизменным во времени уровнем концентраций промежуточных соединений, а выражение для скорости процесса v0, называют начальной стационарной скоростью, имеет вид (уравнение Михаэлиса- Ментен):

   

(1)

где значения kкат и Км - функции констант скорости элементарных стадий и заданы уравнениями:

Величину kкат наз. эффективной каталитической константой скорости процесса, параметр Км - константой Михаэлиса. Значение kкат определяется величинами ki наиболее медленных стадий каталитических реакций и иногда называют числом оборотов фермента (ферментной системы); kкат характеризует число каталитических циклов, совершаемых ферментной системой в единицу времени. Наиболее распространены ферменты, имеющие значение kкат. для специфических субстратов в диапазоне 102-103 с-1. Типичные значения константы Михаэлиса лежат в интервале 10-3- 10-4 M.

При больших концентрациях субстрата, когда т. е. скорость реакции не зависит от концентрации субстрата и достигает постоянной величины, наз. макс. скоростью. Графически уравнение Михаэлиса - Ментен представляет собой гиперболу. Его можно линеаризовать, используя метод двойных обратных величин (метод Лайнуивера - Берка), т. е. строя зависимость 1/v от 1/[S]0, или др. методы. Линейная форма уравнения (1) имеет вид:

(2)

   

Она позволяет определить графически значения Км и vмакс .

Величина Км численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна , поэтому Кмчасто служит мерой сродства субстрата и фермента, однако это справедливо лишь, если

Величины Км и vm изменяются в зависимости от значений рН. Это связано со способностью участвующих в катализегрупп молекулы фермента изменять свое состояние ионизации и, тем самым, свою каталитическую эффективность. В простейшем случае изменение рН приводит к протонированию или депротонированию, по крайней мере, двух ионизирующихся групп фермента, участвующих в катализе. Если при этом только одна форма фермент-субстратного комплекса (напр., ESH) из трех возможных (ES, ESH и ESH2) способна превращаться в продукт реакции, то зависимость скорости от рН описывается формулой:

где f = 1 + [H+]/Kа + Kb /[H+] и f ' = 1 + [H+]/К'а + K'b/[H+] -т. наз. рН-ф-ции Михаэлиса, а Ка, Кb и К'a, K'b- константы ионизации групп а и b соответственно свободного фермента и фермент-субстратного комплекса. В координатах lg kкат- рН эта зависимость представлена на рис. 2, причем тангенсы углов наклона касательных к восходящей, независимой от рН, и нисходящей ветвям кривой должны быть равны соответственно +1, 0 и -1. Из такого графика можно определить значения рКа групп, участвующих в катализе.

   

Скорость ферментативной реакции не всегда подчиняется уравнению (1). Один из часто встречающихся случаев - участие в реакции аллостерических ферментов (см. Регуляторы ферментов), для которых зависимость степени насыщения фермента от [S]0 имеет негиперболический характер (рис. 3). Это явление обусловлено кооперативностью связывания субстрата, т.е. когда связывание субстрата на одном из участков макромолекулы фермента увеличивает (положительная кооперативность) или уменьшает (отрицательная кооперативность) сродство к субстрату др. участка.

 

27. Ферменты обладают специфичностью. Различают несколько видов специфичности:

1. Абсолютная специфичность – фермент взаимодействует только с одним субстратом. Например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не расщепляет тиомочевину.

2. Стереоспецифичность – фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером.

3. Абсолютная групповая специфичность – ферменты специфичны в отношении характера связи, а также тех соединений, которые образуют эту связь. Например, α-амилаза расщепляет α-гликозидную связь в молекуле мальтозы, состоящей из двух молекул глюкозы, но не расщепляет молекулу сахарозы, состоящую из молекулы глюкозы и молекулы фруктозы.

4. Относительная групповая специфичность. В этом случае ферменты специфичны только в отношении связи, но безразличны к тем соединениям, которые образуют эту связь. Например, протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в различных белках, липазы ускоряют расщепление сложноэфирных связей в жирах.

 

 

29. Механизмы ферментативного катализа определяются ролью функциональных групп активного центра фермента в химической реакции превращения субстрата в продукт. Выделяют 2 основных механизма ферментативного катализа: кислотно-основной катализ и ковалентный катализ.

Кислотно-основной катализ
Концепция кислотно-основного катализа объясняет ферментативную активность участием в химической реакции кислотных групп (доноры протонов) и/или основных групп (акцепторы протонов). Кислотно-основной катализ – часто встречающееся явление. Аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра, имеют функциональные группы, проявляющие свойства как кислот, так и оснований.
К аминокислотам, участвующим в кислотно-основном катализе, в первую очередь относят Цис, Тир, Сер, Лиз, Глу, Асп и Гис. Радикалы этих аминокислот в протонированной форме – кислоты (доноры протона), в депротонированной – основания (акцепторы протона). Благодаря этому свойству функциональных групп активного центра ферменты становятся уникальными биологическими катализаторами, в отличие от небиологических катализаторов, способных проявлять либо кислотные, либо основные свойства.

Ковалентный катализ
Ковалентный катализ основан на атаке нуклеофильных (отрицательно заряженных) или электрофильных (положительно заряженных) групп активного центра фермента молекулами субстрата с формированием ковалентной связи между субстратом и коферментом или функциональной группой аминокислотного остатка (как правило, одной) активного центра фермента.
Действие сериновых протеаз, таких как трипсин, химотрипсин и тромбин, - пример механизма ковалентного катализа, когда ковалентная связь образуется между субстратом и аминокислотным остатком серина активного центра фермента. Термин «сериновые протеазы» связан с тем, что аминокислотный остаток серина входит в состав активного центра всех этих ферментов и участвует непосредственно в катализе. Рассмотрим механизм ковалентного катализа на примере химотрипсина, осуществляющего гидролиз пептидных связей при переваривании белков в двенадцатиперстной кишке. Субстратами химотрипсина служат пептиды, содержащие аминокислоты с ароматическими и циклическими гидрофобными радикалами (Фен, Тир, Три), что указывает на участие гидрофобныхp сил в формировании фермент-субстратного комплекса.

 

31.Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции. Различают обратимые и необратимые ингибиторы (см. ниже).

Изучение ингибирования ферментов играет важную роль в создании лекарств, в изучении механизма действия и структуры ферментов.





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...