Главная Обратная связь

Дисциплины:






Сывороточный альбумин



Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости).

Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Поскольку концентрация альбумина высока, а размеры его молекулы невелики, этот белок на 80 % определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты,соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат ифенитоин и т. д. Одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

На мембранах клеток имеются рецепторы к альбуминам — альбандины.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологическихлабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25—55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений(49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Другие типы альбуминов

Другие типы включают в себя альбумины яичного белка (кональбумин, овальбумин, авидин), C-реактивный белок, лактальбумин (альфа-лактальбумин), парвальбумин, рицин.

Измерение уровня альбумина



Изменение уровня альбумина является компонентом теста функции печени. Измерение уровня альбумина может проводиться и как самостоятельный анализ.

Применение

Яичный, молочный, сывороточный альбумины применяются в кондитерском и текстильном производстве, в фармации и медицине. По методу академика Б. Патона альбумин применяется в качестве сварочного материала в хирургических операциях, по методике плазменной сварки живых тканей кишечника и желудка человека.

Глобулин — растворимый в разбавленных растворах солей и слаборастворимый в воде белок, входящий в состав растительных и животных тканей. Глобулины

· составляют почти половину белков крови;

· определяют иммунные свойства организма;

· определяют свертываемость крови;

· участвуют в транспорте железа и в других процессах.

 

67. Липопротеи́ны

сложные соединения, молекулы которых построены из липидов и белков, связанных между собой посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий. Л. входят в состав всех живых организмов, выполняют функцию транспорта и запасания липидов (Липиды), являются необходимой составляющей различных структур клетки; содержание Л. в крови служит важным диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Условно различают Л. свободные, или растворимые в водной среде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и структурные (Л. мембран клеток, миелиновой оболочки нервов и др.). Наиболее изучены Л. плазмы крови человека. Их делят на четыре класса: хиломикроны, Л. очень низкой плотности (ЛОНГГ), Л. низкой плотности (ЛНП) и Л. высокой плотности (ЛВП). По электрофоретической подвижности выделяют пре-β-липопротеины (что соответствует ЛОНП), β-липопротеины (ЛНП), α-липопротеины (ЛВП). Помимо этих Л. в плазме крови иногда обнаруживают так называемые флотирующие (всплывающие) β-липопротеины. Такие Л. флотируют подобно липопротеинам очень низкой плотности при плотности раствора 1006 г/л, но обладают электрофоретической подвижностью, близкой к электрофоретической подвижности β-липопротеинов.

Липопротеины значительно различаются по химическому составу, например отношение количества белка к количеству липидов в хиломикронах составляет примерно 1: 99, а у Л. высокой плотности — 50: 50. В норме Л. сыворотки крови содержат около 3,5 г/л (350мг/100 мл) α-липопротеинов и 4,5 г/л (450 мг/100 мл) β-липопротеинов. Большие различия наблюдаются и в физико-химических свойствах липопротеинов

Липопротеины имеют мицеллярное строение. Мицеллы, по-видимому, состоят из ядра, образованного гидрофобными компонентами липидов, и наружного слоя, состоящего из белка и полярных групп фосфолипидов.

Хиломикроны и небольшая часть Л. низкой и очень низкой плотности образуются в клетках эпителия слизистой оболочки тонкой кишки; Л. очень низкой плотности и Л. высокой плотности синтезируются главным образом в печени; Л. низкой плотности образуется в крови в результате действия на Л. очень низкой плотности фермента липопротеинлипазы. Период полужизни хиломикронов меньше 1 ч, липопротеинов очень низкой плотности — 2—4 ч, липопротеинов низкой плотности — 2—4 суток, Л. высокой плотности — 5 суток.

Функции Л. в организме разнообразны. Хиломикроны осуществляют транспорт жиров пищи, Л. очень низкой плотности переносят к месту утилизации триглицериды эндогенного происхождения, а Л. низкой плотности доставляют в клетки Холестерин; функции Л. высокой плотности пока полностью не выяснены, однако отмечают их антиатерогенные свойства.

Для определения концентрации Л. в плазме крови предварительно проводят их фракционирование. Л. очень низкой плотности или низкой плотности можно осадить гепарином, при этом Л. высокой плотности остаются в надосадочной жидкости. Однако лучшим способом разделения Л. является препаративное ультрацентрифугирование.

Нарушения обмена липопротеинов могут быть связаны с нарушением скорости их образования в печени и катаболизма в организме или скорости трансформации одного класса Л. плазмы крови в другой, а также с образованием в печени аномальных или патологических Л. и, наконец, с формированием аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. В целом концентрация в крови того ила иного класса Л. зависит главным образом от сбалансированности двух процессов: скорости их образования и поступления в кровь и быстроты их элиминации из крови.

О нарушениях обмена Л. обычно судят по качественным и количественным изменениям их содержания в плазме (сыворотке) крови по сравнению с нормой. Эти изменения называют общим термином «дислипопротеинемии», включающим такие понятия, как гипер- и гиполипопротеинемия — повышенное или пониженное содержание в плазме крови Л. одного, реже двух классов; алипопротеинемия — полное отсутствие Л. какого-либо класса в крови. Гиперлипопротеинемии могут быть генетически обусловленными, и в этом случае они относятся к первичным заболеваниям семейного характера. Однако, несмотря на наследственную природу, течение и выраженность семейных гиперлипопротеинемий во многом зависят от алиментарных, гормональных, эмоциональных и других факторов. Повышение содержания Л. в крови, обусловленное какими-либо заболеваниями, относится к категории вторичных гиперлипопротеинемий, и их течение во многом определяется этими заболеваниями.

Алипопротеинемии встречаются реже, чем гиперлипопротеинемии, но также имеют наследственный характер. Гиполипопротеинемии могут быть генетически обусловленными (гипобеталипопротеинемия, недостаточность лецитин-холестерин-ацилтрансферазы) или иметь вторичную природу (например, гипоальфалипопротеинемия).

При определенных условиях Л. плазмы крови могут функционировать как аутоантигены, вызывая образование антител к ним и в конечном счете аутоиммунных комплексов антиген — антитело. Появление таких комплексов обнаружено при миеломной болезни, ревматизме, макроглобулинемии, атеросклерозе. Существуют несколько разновидностей аутоиммунных комплексов липопротеин — антитело. отличающихся как по антигену, так и по антителу. В некоторых случаях антиген содержит значительные количества липидов и образование комплексов часто сопровождается гиперлипидемией. Согласно аутоиммунной теории патогенеза атеросклероза, аутоиммунные комплексы обладают большей атерогенностью, чем сами Л., и способны инициировать атеросклеротический процесс.

69. Код белкового синтеза.Передачу генетической информации от ДНК к белку мождно выразить схемой: ДНК → мРНК → белок. Реализуется эта схема посредством сложных биохимических процессов, протекающих в каждой клетке организма, один из которых - биосинтез белка - был рассмотрен в предыдущем разделе.

Таблица 8





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...