Главная Обратная связь

Дисциплины:






Тематическая структура



СОДЕРЖАНИЕ И СТРУКТУРА ТЕСТОВЫХ МАТЕРИАЛОВ

СОДЕРЖАНИЕ ТЕСТОВЫХ МАТЕРИАЛОВ 1. Строение, свойства и функции белков Разделов 8   Тема
1. Строение, свойства и функции белков    
2. Ферменты    
3. Матричные биосинтезы    
4. Энергетический обмен и общий путь катаболизма    
5. Обмен и функции углеводов    
6. Обмен и функции липидов    
7.Обмен аминокислот    
8. Гормональная регуляция обмена веществ и функций    

1. Задание {{ 1 }} ТЗ 1 Тема 1-0-0

Цветные реакции на белки позволяют судить о …

R наличии белков в биологических жидкостях

£ первичной структуре белка

R наличии некоторых аминокислот в белках

£ функциях белков

2. Задание {{ 2 }} ТЗ 2 Тема 1-0-0

Дополнительный отрицательный заряд имеют аминокислоты:

R аспарагиновая кислота

£ серин

£ тирозин

R глютаминовая кислота

3. Задание {{ 3 }} ТЗ 3 Тема 1-0-0

Дополнительный положительный заряд имеют аминокислоты:

R лизин

£ серин

R аргинин

R гистидин

4. Задание {{ 4 }} ТЗ 4 Тема 1-0-0

В образовании водородных связей участвуют радикалы аминокислот

R асп

£ асн

R гли

R глу

R сер

£ вал

R лиз

R гис

£ глн

5. Задание {{ 5 }} ТЗ 5 Тема 1-0-0

Первичная структура белка это:

£ Аминокислотный состав полипептидной цепи

£ Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот

R Порядок чередования аминокислот, соединенных пептидными связями в белке

£ Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова

6. Задание {{ 6 }} ТЗ 6 Тема 1-0-0

Определение вторичной структуры белка:

£ Способ укладки протомеров в олигомерном белке

£ Последовательность аминокислот в полипептидной цепи

R укладка цепи в виде альфа спиралей и бета структур

£ Объединение нескольких полипептидных цепей в фибрилярные структуры

7. Задание {{ 7 }} ТЗ 7 Тема 1-0-0

Третичная структура белка – это:

£ Пространственная структура белка стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова

R Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействиtм различных радикалов аминокислот

£ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

£ Способ укладки протомеров в олигомерном белке

8. Задание {{ 8 }} ТЗ 8 Тема 1-0-0

Определение четвертичной структуры:



£ Способ укладки полипептидной цепи в пространстве

£ Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибрилярных структур

R Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке

£ Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

£ Способ укладки полипептидной цепи в виде альфа-спиралей и бета-структур

9. Задание {{ 9 }} ТЗ 9 Тема 1-0-0

Под изменением конформации белка понимают:

£ Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи

R Изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей

£ Замена одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу

R Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка

10. Задание {{ 10 }} ТЗ 10 Тема 1-0-0

Центры узнавания белка лигандом – это:

R совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

£ межклеточные взаимодействия

R фрагменты пептидного остова

R простетическую небелковую группу

R участок белка, комплементарный лигандов

11. Задание {{ 11 }} ТЗ 11 Тема 1-0-0

Способность белков к специфическим взаимодействиям с лигандами обусловлена:

R образованием надмолекулярных структур клетки

R транспортом веществ через биологические мембраны

£ процессами денатурации белков

R межклеточными взаимодействиями в тканях

R упорядоченностью химических превращений в клетках

12. Задание {{ 12 }} ТЗ 12 Тема 1-0-0

Денатурация белка – это:

£ уменьшение растворимости белка при добавлении солей щелочных или щелочноземельных металлов

£ потеря биологической активности белка в результате его гидролиза

R изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности

£ конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами

13. Задание {{ 13 }} ТЗ 13 Тема 1-0-0

Растворимость белков в водной среде определяется:

R ионизацией белковой молекулы

R гидратацией белковых молекул при растворении

R формой молекулы белка

£ cпособностью связывать природные лиганды

14. Задание {{ 14 }} ТЗ 14 Тема 1-0-0

При высаливании изменяются следующие свойства белков:

£ сумарный заряд

R степень гидратации белков

£ размер белковых молекул

£ форма белковых молекул

15. Задание {{ 15 }} ТЗ 15 Тема 1-0-0

Отличительной особенностью гельфильтрации является ...

Правильные варианты ответа: молекулярная масса;

16. Задание {{ 16 }} ТЗ 16 Тема 1-0-0

Для идентификации С-концевой аминокислоты используются методы:

£ Эдмана

R ферментативный-карбоксипептидаза

R Акабори

17. Задание {{ 17 }} ТЗ 17 Тема 1-0-0

Для идентификации N-концевой аминокислоты используются методы:

R Сенжера

R Эдмана

£ Акабори

18. Задание {{ 18 }} ТЗ 18 Тема 1-0-0

В большом количестве в гистонах присутствуют аминокислотные остатки:

£ аланин

£ глутаминовая кислота

£ валин

R лизин

£ треонин

R аргинин

19. Задание {{ 19 }} ТЗ 19 Тема 1-0-0

Для фракционирования и очистки белков находит применение метод:

R изоэлектрического очищения

R кристализации

R препаративного электрофореза

R высаливания

£ осаждения органическими растворителями

20. Задание {{ 20 }} ТЗ 20 Тема 1-0-0

Наибольшей степенью альфа -спирализации обладает пептидная цепь в молекуле:

R миоглобин

£ рибонуклеазы

£ лизоцима

£ химотрипсиногена

£ пепсина

21. Задание {{ 21 }} ТЗ 21 Тема 1-0-0

В формировании третичной структуры белковой молекулы участвуют перечисленные связи:

£ ионные связи

R координационные связи

£ водородные связи

£ гидрофобные взаимодействия

£ ковалентные связи

22. Задание {{ 22 }} ТЗ 22 Тема 1-0-0

Бета-структура полипептидной цепи ярко представлена в молекуле:

£ сывороточного альбумина

£ миоглобина

£ парамиазина гемоглобина

R фиброина шелка

23. Задание {{ 23 }} ТЗ 23 Тема 1-0-0

В составе белка постоянно встречаются:

£ оксипролин

R валин

£ гамма -аминомаслянная кислота

£ бета -аланин

£ норадреналин

24. Задание {{ 24 }} ТЗ 24 Тема 1-0-0

Пептид который содержит остатки бета -аланина и гистидина, обнаруженный в мышцах всех позвоночных, является ...

Правильные варианты ответа: карнозин;

25. Задание {{ 25 }} ТЗ 25 Тема 1-0-0

Гидролиз белка до пептидов идет в присутствии:

R трипсина

£ аргиназы

£ карбоксипептидазы

£ уреазы

26. Задание {{ 26 }} ТЗ 26 Тема 1-0-0

Последовательностью (-гли-про-), характерной для белков, является белок ...

Правильные варианты ответа: коллаген;

27. Задание {{ 27 }} ТЗ 27 Тема 1-0-0

Аминокислоты, входящие в структуру гистонов:

£ аланин

£ глутаминовая кислота

£ валин

R лизин

£ треонин

R аргинин

£ метионин

28. Задание {{ 28 }} ТЗ 28 Тема 1-0-0

Кетогенными аминокислотами являются:

£ глицин

£ серин

£ аланин

R лейцин

R изолейцин

29. Задание {{ 29 }} ТЗ 29 Тема 1-0-0

Гликогенными аминокислотами являются:

£ лейцин

R аланин

R глицин

£ изолейцин

R серин

30. Задание {{ 30 }} ТЗ 30 Тема 1-0-0

В состав белков входят незаменимые аминокислоты:

£ глицин

R валин

£ аланин

R метионин

R лизин

31. Задание {{ 31 }} ТЗ 31 Тема 1-0-0

Сложными белками являются:

£ протамины

£ нуклеопротеиды

R гликопротеиды

R нуклеопротеиды

R хромопротеиды

32. Задание {{ 32 }} ТЗ 32 Тема 1-0-0

Суточной потребностью человека в белках является ... г.

Правильные варианты ответа: 150;

33. Задание {{ 33 }} ТЗ 33 Тема 1-0-0

Изоэлектрической точкой белков является значение концентрации водородных ионов, при котором заряд белковой молекулы равен ...

Правильные варианты ответа: нулю;

34. Задание {{ 34 }} ТЗ 34 Тема 1-0-0

Ксантопротеиновую реакцию используют для:

£ обнаружения серусодержащих аминокислот

R обнаружения циклических аминокислот

£ обнаружения дикарбоновых аминокислот

£ обнаружения белков

35. Задание {{ 35 }} ТЗ 35 Тема 1-0-0

С помощью реакции Фоля можно обнаружить аминокислоты:

£ треонин

£ глицин

£ аланин

£ валин

R цистеин

36. Задание {{ 36 }} ТЗ 36 Тема 1-0-0

Аминокислотами, входящими в состав организма человека являются ...

Правильные варианты ответа: альфа-аминокислоты;

37. Задание {{ 37 }} ТЗ 37 Тема 1-0-0

Основной функцией гемоглобина является ...

Правильные варианты ответа: транспортная;

38. Задание {{ 38 }} ТЗ 38 Тема 1-0-0

Простыми белками являются:

R альбумин

£ гемоглобин

£ нуклеопротеиды

R протамины

R гистоны

39. Задание {{ 39 }} ТЗ 39 Тема 1-0-0

Реакция, способная обнаружить белок в растворе, называется ...

Правильные варианты ответа: биуретовой;

40. Задание {{ 40 }} ТЗ 40 Тема 1-0-0

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

£ совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры

£ фрагмент пептидного остова

R участок поверхности белковой молекулы, комплементарный лиганду

£ простетическую небелковую группу белка

41. Задание {{ 41 }} ТЗ 41 Тема 1-0-0

В изоэлектрической точке белок является ...

Правильные варианты ответа: электронейтральным;

42. Задание {{ 42 }} ТЗ 42 Тема 1-0-0

Дисульфидную часть содержат аминокислоты:

£ метионин

£ треонин

£ серин

R цистин

£ аргинин

43. Задание {{ 43 }} ТЗ 43 Тема 1-0-0

Белки по химической природе бывают:

£ гидрофобными

R гидрофильными

£ образуют истинные растворы

R образуют коллоидные растворы

44. Задание {{ 44 }} ТЗ 44 Тема 1-0-0

Аминокислотой называетсмя ... кислота

Правильные варианты ответа: аминозамещенная карбоновая;

45. Задание {{ 45 }} ТЗ 45 Тема 1-0-0

К незаменимым факторам питания относятся:

R ненасыщенные жирные кислоты

R незаменимые аминокислоты

£ заменимые аминокислоты

R макро и микроэлементы

46. Задание {{ 46 }} ТЗ 46 Тема 1-0-0

Альбумины крови синтезируются в:

R печени

£ почках

£ селезенке

£ поджелудочной железе

£ кишечнике

47. Задание {{ 47 }} ТЗ 47 Тема 1-0-0

Заряд белка зависит от:

£ температуры

R величины концентрации водородных ионов

£ молекулярной массы

£ количества пептидных связей

48. Задание {{ 48 }} ТЗ 48 Тема 1-0-0

Факторами устойчивости водного раствора белка являются

R электрический заряд

£ наличие дикарбоновых аминокислот

R гидратная оболочка

£ наличие серусодержащих аминокислот

49. Задание {{ 49 }} ТЗ 49 Тема 1-0-0

Соли щелочных и щелочноземельных металлов, применяемые при осаждении белков:

R снимают электрический заряд

R удаляют водную оболочку

£ изменяют концентрацию водородных ионов

£ вызывают денатурацию белка

50. Задание {{ 50 }} ТЗ 50 Тема 1-0-0

В лабораторной практики для обнаружения белков в биологических жидкостях используют … кислоту

£ серную

£ соляную

£ азотную

R сульфосалициловую

R трихлоруксусную

51. Задание {{ 51 }} ТЗ 51 Тема 1-0-0

Содержание в норме общего белка сыворотки крови (г/л):

£ 20-40

£ 45-50

£ 55-60

R 65-85

£ 90-100

£ 110-120

52. Задание {{ 52 }} ТЗ 52 Тема 1-0-0

Содержание в норме глобулина сыворотки крови (г/л):

R 20-36

£ 40-50

£ 50-70

£ 70-100

53. Задание {{ 53 }} ТЗ 53 Тема 1-0-0

Содержание в норме альбумина сыворотки крови (г/л):

£ 10-20

R 33-55

£ 60-70

£ 90-100

54. Задание {{ 54 }} ТЗ 54 Тема 1-0-0

Типы связей стабилизирующие третичную структуру белка:

R водородные

R ионные

R гидрофобные

R дисульфидные

£ координационные

55. Задание {{ 55 }} ТЗ 55 Тема 1-0-0

Факторы вызывающие денатурацию белка:

R высокая температура (более 50 градусов)

£ температура 37 градусов

R органические вещества (этиловый спирт, фенол)

R концентрированные кислоты, щелочи

R соли тяжелых металлов

R радиация

56. Задание {{ 56 }} ТЗ 56 Тема 1-0-0

Денатурирующие агенты, применяемые в медицине:

R трихлоруксусная кислота

R фенол

R крезол

£ физраствор

R сулема

R ляпис

57. Задание {{ 57 }} ТЗ 57 Тема 1-0-0

Для серновидно-клеточной анемии характерен гемоглобин:

£ гемоглобин А

£ гемоглобин А2

R гемоглобин S

£ гемоглобин F

58. Задание {{ 58 }} ТЗ 58 Тема 1-0-0

Белки можно классифицировать по:

R форме

R молекулярной массе

R функциям

R локализации в организме

£ наличию активного центра

59. Задание {{ 59 }} ТЗ 59 Тема 1-0-0

В коллагене обязательно присутствуют аминокислоты:

£ аргинин

£ серин

£ глютаминовая кислота

R оксипролин

R оксилизин

60. Задание {{ 60 }} ТЗ 60 Тема 1-0-0

Защитными свойствами обладают белки:

£ альбумины

R гамма -глобулины

R фибриноген

R тромбин

61. Задание {{ 61 }} ТЗ 61 Тема 1-0-0

Индивидуальные белки различаются по:

R форме молекул

R молекулярной массе

R суммарному заряду

R растворимости

£ активности

62. Задание {{ 62 }} ТЗ 62 Тема 1-0-0

В основу хроматографических методов положены принципы

R гель-фильтрации

R ионного обмена

R адсорбции

R биологического сродства

£ заряд

63. Задание {{ 63 }} ТЗ 63 Тема 1-0-0

Для получения индивидуальных белков требуются следующие операции:

R дробление биологического материала

R фракционирование органелл содержащих те или иные белки

R экстракцию белков

R разделение смеси белков

£ осаждение концентрированными кислотами

64. Задание {{ 64 }} ТЗ 64 Тема 1-0-0

Для разрушения биологического материала используют методы:

R гомогенизации ткани

R попеременного замораживания и оттаивания

R обработка клеток ультразвуком

£ электрофореза

65. Задание {{ 65 }} ТЗ 65 Тема 1-0-0

Белковый состав организма зависит от:

R состава пищи

R режима питания

R физиологической активности человека

R биологических ритмов

£ температуры

66. Задание {{ 66 }} ТЗ 66 Тема 1-0-0

Скорость движения белков при электрофорезе на бумаге зависит от:

R заряда

£ молекулярной массы

£ концентрации водородных ионов

£ растворимости

67. Задание {{ 67 }} ТЗ 67 Тема 1-0-0

Фибриллярные белки это -

R кератины

R коллагены

R фибриллы шелка

£ глобулины

R эластины

68. Задание {{ 68 }} ТЗ 68 Тема 1-0-0

Глобулярные белки это -

R альбумины

R глобулины

R гемоглобин

£ кератины

£ колаген

69. Задание {{ 69 }} ТЗ 69 Тема 1-0-0

Функции белков это -

R транспортная

R каталитическая

R структурная

R защитная

R сократительная

R регуляторная

£ устойчивость к высокой температуре

70. Задание {{ 70 }} ТЗ 70 Тема 1-0-0

Гистоны, входящие в состав хроматина, содержат много:

£ глицина

£ серина

£ метионина

R аргинина

R лизина

71. Задание {{ 71 }} ТЗ 71 Тема 1-0-0

Растворимость белков в воде зависит от:

R количества гидрофильных групп

R размеров и формы молекул

R величины суммарного заряда

£ адсорбции

72. Задание {{ 72 }} ТЗ 72 Тема 1-0-0

Аминокислоты с неполярными радикалами:

R аланин

R валин

R лейцин

R пролин

£ аспарагиновая кислота

73. Задание {{ 73 }} ТЗ 73 Тема 1-0-0

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами:

R серин

R треонин

R тирозин

R глутамин

£ аланин

74. Задание {{ 74 }} ТЗ 74 Тема 1-0-0

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами:

R аспарагиновая кислота

£ валин

£ серин

R глутаминовая кислота

£ глутамин

75. Задание {{ 75 }} ТЗ 75 Тема 1-0-0

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами:

£ серин

£ валин

£ лейцин

R лизин

R аргинин

76. Задание {{ 76 }} ТЗ 76 Тема 1-0-0

Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот:

R Сакагучи

R Фоля

R Нингидриновая

R ксантопротеиновая

£ Сенджера

77. Задание {{ 77 }} ТЗ 77 Тема 1-0-0

Расшифрована первичная структура белков:

R лизоцима

R рибонуклеазы

R инсулина

£ зеина

78. Задание {{ 78 }} ТЗ 78 Тема 1-0-0

Аминокислоты, имеющие гидроксильные группы:

R тирозин

£ валин

R треонин

R серин

79. Задание {{ 79 }} ТЗ 79 Тема 1-0-0

Аминокислоты, содержащие ароматические кольца:

£ серин

R фенилаланин

R тирозин

R триптофан

80. Задание {{ 80 }} ТЗ 80 Тема 1-0-0

Оптически неактивной аминокислотой является ...

Правильные варианты ответа: глицин;

81. Задание {{ 81 }} ТЗ 81 Тема 1-0-0

В составе белка постоянно встречаются:

£ бета -аланин

£ норлейцин

£ гамма-аминомасляная кислота

£ орнитин

R валин

82. Задание {{ 82 }} ТЗ 82 Тема 1-0-0

Физико-химическими свойствами для белков являются:

R незначительная диффузия

R высокая вязкость

R способность к набуханию

R подвижность в электрическом поле

R высокое онкотическое давление

£ образование истинных растворов

83. Задание {{ 83 }} ТЗ 83 Тема 1-0-0

Растворы белков обладают:

R очень низким осматическим давлением

R высокой вязкостью

R незначительной способностью к диффузии

R способностью к набуханию в очень больших пределах

£ значительной способностью к диффузии

84. Задание {{ 84 }} ТЗ 84 Тема 1-0-0

С коллоидным состоянием белков связаны ряд свойств:

R явление светорассеивания, лежащие в основе количественного определения белков методом кефалометрии

R молекулы белка не способны проходить через биомембраны

£ образование истинных растворов

85. Задание {{ 85 }} ТЗ 85 Тема 1-0-0

Изоточка большинства белков животных тканей лежит в пределах концентрации водородных ионов от:

£ 1,0 до 2,0

R 5,5 до 7,0

£ 8,0 до 10,0

£ 10 до 12,0

86. Задание {{ 86 }} ТЗ 86 Тема 1-0-0

Природные пептиды, обладающие гормональной активностью:

R глюкагон

£ адреналин

R кальцитонин

R окситоцин

R вазопресин

87. Задание {{ 87 }} ТЗ 87 Тема 1-0-0

Природные пептиды, принимающие участие в процессе пищеварения:

R гастрин

R секретин

£ глутатион

£ брадикинин

£ ангиотензин

88. Задание {{ 88 }} ТЗ 88 Тема 1-0-0

Пептиды, имеющие своим источником альфа2-глобулярные фракции сыворотки крови:

R ангиотензин

R брадикинин

R каллидин

£ глутатион

£ гастрин

89. Задание {{ 89 }} ТЗ 89 Тема 1-0-0

Нейропептиды могут быть представлены:

R эндорфинами

R энкефалинами

£ ангиотензинами

£ секретинами

£ брадикининами

90. Задание {{ 90 }} ТЗ 90 Тема 1-0-0

Дефект серповидно-клеточной анемии сводится к:

R замене аминокислоты глутаминовой в шестом положении с N конца на валин в бета-цепях молекулы гемоглобина S

£ замене аминокислоты лизин в пятом положении N конца на серин в альфа-цепях молекулы гемоглобина S

£ замене аминокислоты тирозин в седьмом положении N конца на аланин в бета - цепях молекулы гемоглобина S

91. Задание {{ 91 }} ТЗ 91 Тема 1-0-0

Производными гемоглобина, содержащими трех-валентное железо является ...

Правильные варианты ответа: метгемоглобин;

Ферменты

92. Задание {{ 92 }} ТЗ 92 Тема 2-0-0

Ферменты – биокатализаторы характеризируются следующими свойствами:

R имеет большую молекулярную массу

R термолабильностью

R специфичностью

£ устойчивостью к высокой температуре

93. Задание {{ 93 }} ТЗ 93 Тема 2-0-0

По химической природе ферменты являются:

R простыми белками

R сложными белками

£ аминокислотами

£ нуклеиновыми кислотами

94. Задание {{ 94 }} ТЗ 94 Тема 2-0-0

Специфичность ферментов может быть:

£ кратковременной

R абсолютной

R относительной

R стериохимической

£ постоянной

95. Задание {{ 95 }} ТЗ 95 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие относительной специфичностью действуют:

£ только на один субстрат

R на группу сходных по своей структуре веществ

R на определенный тип связи

£ катализирует только одно превращение субстрата

96. Задание {{ 96 }} ТЗ 96 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью действий:

£ на сходные по своей структуре вещества

R только на один субстрат

£ только на один из изомеров

£ на определенный тип связи

97. Задание {{ 97 }} ТЗ 97 Тема 2-0-0

Ферменты, обладающие стереохимической специфичностью действуют:

£ на сходные по своей структуре субстраты

£ катализируют только одно превращение субстрата

R действует только на один из изомеров

£ действуют на определенный тип связи

98. Задание {{ 98 }} ТЗ 98 Тема 2-0-0

Скорость ферментативной реакции зависит от:

R температуры

R присутствия ингибитора

R присутствия активатора

R количестве фермента

R концентрации субстрата

£ коферментов

99. Задание {{ 99 }} ТЗ 99 Тема 2-0-0

Белковую часть фермента называют: ...

Правильные варианты ответа: аноферментом;

100. Задание {{ 100 }} ТЗ 100 Тема 2-0-0

Небелковую часть фермента называют: ...

Правильные варианты ответа: коферментом;

101. Задание {{ 101 }} ТЗ 101 Тема 2-0-0

Коферменты могут быть представлены

R витаминами

£ белками

£ никотинамиддинуклеотидами

R флавинадениндинуклеотидами

R неорганическими ионами

£ липидами

102. Задание {{ 102 }} ТЗ 102 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу

£ гидролиз

£ лигаз

£ изомераз

R оксидоредуктаз

£ трансфераз

103. Задание {{ 103 }} ТЗ 103 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных групп атомов и радикалов, относятся к классу:

£ оксидоредуктаз

R трансфераз

£ гидролиз

£ лиаз

£ изомераз

104. Задание {{ 104 }} ТЗ 104 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей органических веществ, при участии молекулы воды, относятся к классу:

R гидролаз

£ лигаз

£ оксидоредуктаз

£ трансфераз

£ изомераз

105. Задание {{ 105 }} ТЗ 105 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие различные типы реакций изомеризации, относятся к классу:

£ гидролаз

R изомераз

£ лиаз

£ лигаз

106. Задание {{ 106 }} ТЗ 106 Тема 2-0-0

Ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ, относятся к классу:

£ трансфераз

R лигаз

£ изомераз

£ гидролиз

£ лиаз

107. Задание {{ 107 }} ТЗ 107 Тема 2-0-0

Для активного центра фермента характерны положения:

R это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

£ активный центр состоит только из неполярных аминокислот

£ это участок фермента, участвующий только в катализе

108. Задание {{ 108 }} ТЗ 108 Тема 2-0-0

Протеолитические ферменты используют для

R очистки ран от омертвевшей ткани

£ лечение злокачественных заболеваний

R внутреннего употребления при их недостаточности, в организме

109. Задание {{ 109 }} ТЗ 109 Тема 2-0-0

Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза:

£ углеводов

£ холестерина

£ фосфолипидов

R того или иного фермента в организме

110. Задание {{ 110 }} ТЗ 110 Тема 2-0-0

Повышение активности амилазы сыворотки крови происходит при:

R остром панкреатите

R кисте поджелудочной железы

R диабетическом ацидозе

£ токсикозе беременности

111. Задание {{ 111 }} ТЗ 111 Тема 2-0-0

Снижение активности амилазы сыворотки крови происходит при:

£ диабетическом ацидозе

£ остром панкреатите

R остром и хроническом гепатите

R токсикозе беременности

112. Задание {{ 112 }} ТЗ 112 Тема 2-0-0

Повышение активности аминотрансфераз происходит при:

R инфаркте миокарда

R остром гепатите

R циррозе печени

R мышечной дистрофии

£ беременности

113. Задание {{ 113 }} ТЗ 113 Тема 2-0-0

Снижение активности аминотрансфераз происходит при:

£ циррозе печени

R недостаточности витамина В6

£ мышечной дистрофии

R почечной недостаточности

R беременности

114. Задание {{ 114 }} ТЗ 114 Тема 2-0-0

Повышение активности лактатдегидрогеназы происходит при:

R некрозе тканей

£ серповидноклеточной анемии

R инфаркте миокарда

R инфекционном гепатите

115. Задание {{ 115 }} ТЗ 115 Тема 2-0-0

Фермент лактатдегидрогеназa катализирует

£ переаминирование аминокислот

£ фосфорилирование глюкозы

£ гидролиз белков

R окисление молочной кислоты

116. Задание {{ 116 }} ТЗ 116 Тема 2-0-0

Активность амилазы крови и мочи при остром панкреатите:

£ не изменяется

£ снижается

R повышается в десять - тридцать раз

£ незначительно увеличивается

117. Задание {{ 117 }} ТЗ 117 Тема 2-0-0

Ферментом, катализирующим переаминирование, называется ...

Правильные варианты ответа: аминотрансфераза;

118. Задание {{ 118 }} ТЗ 118 Тема 2-0-0

Коферментом никотинамиддинуклеотид–зависимых дегидрогеназ является: ...

Правильные варианты ответа: витамин РР;

119. Задание {{ 119 }} ТЗ 119 Тема 2-0-0

Коферментом флавинадениндинуклеотид-зависимых дегидрогеназ является: ...

Правильные варианты ответа: витамин В2;

120. Задание {{ 120 }} ТЗ 120 Тема 2-0-0

Ферменты, как и все белки, обладают рядом свойств, характерных для олигомерных соединений:

R амфотерностью

R электрофоретической подвижностью

R не способны к диализу через полупроницаемые мембраны

£ устойчивы к высокой температуре

121. Задание {{ 121 }} ТЗ 121 Тема 2-0-0

Различные физико-химические факторы приводят к денатурации ферментов:

R рентгеновское излучение

R ультразвук

£ температура 37 градусов

R оснащение минеральными кислотами

R соли тяжелых металлов

122. Задание {{ 122 }} ТЗ 122 Тема 2-0-0

Коферментами могут выступать:

R никотинадениндинуклеотид

R флавинадениндинуклеотид

R витамины В1, В2, В6, РР

R металлы двух валентные магний, марганец, кальций

£ липиды

£ углеводы

123. Задание {{ 123 }} ТЗ 123 Тема 2-0-0

Ферменты катализируемые двухвалентным цинком:

£ каталаза

£ пероксидаза

R лактатдегидрогеназа

R карбоангидраза

£ тирозиназа

124. Задание {{ 124 }} ТЗ 124 Тема 2-0-0

Ферменты катализируемые двух валентным железом:

£ аргиназа

£ фосфатаза

R цитохрома

R каталаза

R пероксидаза

125. Задание {{ 125 }} ТЗ 125 Тема 2-0-0

Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре … градусов С

£ 25

R 37

£ 45

£ 100

126. Задание {{ 126 }} ТЗ 126 Тема 2-0-0

Примеры ферментов, используемых для диагностики заболеваний:

R амилаза

R лактатдегидрогеназа

R щелочная фосфатаза

£ миокиназа

R креатинкиназа

127. Задание {{ 127 }} ТЗ 127 Тема 2-0-0

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов:

R высокой эффективностью действия

R высокой специфичностью действия

R мягкими условиями протекания ферментативных реакций

£ высокая активность при t 100 градусов С

R способностью к регуляции

R способностью к денатурации

128. Задание {{ 128 }} ТЗ 128 Тема 2-0-0

Регуляция активности ферментов путем частичного протеолиза:

R трипсин

R пепсин

R химотрепсин

£ фосфофруктокиназа

£ изоцитратдегидрогеназа

129. Задание {{ 129 }} ТЗ 129 Тема 2-0-0

Ферменты, регулирующие активность путем фосфорилирования и дефосфорилирования:

R фосфорилаза гликогена

R гликоген синтетазеа

R тканевая липаза

£ пепсин

£ трипсин

130. Задание {{ 130 }} ТЗ 130 Тема 2-0-0

Для энзимодиагностики инфаркта миокарда проводят следующие биохимические анализы сыворотки крови на содержание ферментов:

R лактатдегидрогеназ

R аспартатаминотрансфераз

R креатинкиназы

£ аспарагиназы

£ трипсина

131. Задание {{ 131 }} ТЗ 131 Тема 2-0-0

Используемыми ферментами в качестве аналитических реактивов являются:

R глюкозооксидаза

R холестеролоксидаза

R липаза

R уреаза

£ стрептокиназа

132. Задание {{ 132 }} ТЗ 132 Тема 2-0-0

Оптимальным значениеми концентрации водородных ионов для аргиназы является ...

Правильные варианты ответа: pH 9;

133. Задание {{ 133 }} ТЗ 133 Тема 2-0-0

Основные принципы регуляции метаболических путей:

£ наличие ферментов дыхательной цепи

R регуляция количества фермента в клетке

R регуляция скорости ферментативной реакции доступностью молекул субстрата и коферментов

R регуляция каталитической активности ферментов

134. Задание {{ 134 }} ТЗ 134 Тема 2-0-0

Аллостерическая регуляция активности ферментов имеет место в следующих ситуациях:

R при анаболических процессах

R при катаболических процессах

R для координации анаболических и катаболических путей

R для координации параллельно протекающих и взаимосвязанных метаболических путей

£ для синтеза мочевины

135. Задание {{ 135 }} ТЗ 135 Тема 2-0-0

Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

R обычно это олигомерные белки, состоящие из нескольких протомеров

£ аллостерический центр пространственно не удален от каталитического

R эффекторы нековалентно присоединяются к ферменту в аллостерических центрах

R аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции данного метаболического пути

136. Задание {{ 136 }} ТЗ 136 Тема 2-0-0

В мембране аденилатциклаза функционирует в комплексе с другими белками:

R рецептором гормона, выступающего во внеклеточную среду и взаимодействующего с гормонами

R с джи - белком, занимающем промежуточное положение между рецептором и

енилатциклазой

£ с никотинамидзависимыми дегидрогеназами активирует ее

137. Задание {{ 137 }} ТЗ 137 Тема 2-0-0

Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:

R при повреждении клеток увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов

£ количество фермента не достаточно для его обнаружения

R активность фермента стабильна в течении длительного времени

R ряд ферментов органоспецифичны

138. Задание {{ 138 }} ТЗ 138 Тема 2-0-0

Никотинамиддинуклеотид – зависимые дегидрогеназы катализируют следующие реакции:

R дегидрирование гидроксильных групп

£ гидролиз эфирных связей

R дегидрирование альдегидных групп

R дегидрирование аминогрупп

139. Задание {{ 139 }} ТЗ 139 Тема 2-0-0

Активный центр ферментов это:

R участок непосредственно, взаимодействующий с субстратом и участвующим в катализе

R между активным центром и субстратом имеется комплементарность

R активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

R в активный центр входят только аминокислоты

£ участок, сохраняющийся при денатурации

140. Задание {{ 140 }} ТЗ 140 Тема 2-0-0

Типы связей субстрата с активным центром фермента следующие:

R гидрофобные

R водородные

R ионные

R ковалентные

£ эфирные

141. Задание {{ 141 }} ТЗ 141 Тема 2-0-0

Конформационную лабильность структуры ферментов обеспечивают:

£ процессы денатурации

R превращение субстрата в области активного центра

R специфичность связывания субстрата в активной центре

R выход продуктов из области активного центра

R кооперативное взаимодействие субъединиц в олигомерном белке

142. Задание {{ 142 }} ТЗ 142 Тема 2-0-0

Субстратная специфичность ферментов обусловлена:

£ набором определенных функциональных групп в активном центре

£ химическим соответствием активного центра субстрату

£ наличием кофермента

£ пространственным соответствием активного центра субстрату

R комплементарностью активного центра субстрату

143. Задание {{ 143 }} ТЗ 143 Тема 2-0-0

Свойства характерные для апофермента:

£ представляет собой комплекс белка и кофактора

£ обладает высокой каталичической активностью

£ представляет собой неорганический ион или органическое соединение

£ являющиеся производным витамина

R обладает низкой активностью, часто вообще не активен

144. Задание {{ 144 }} ТЗ 144 Тема 2-0-0

Основной причиной изменения активности фермента является:

R изменение конформации молекулы фермента при изменении температуры

R изменение степени ионизации функциональных групп фермента при изменении концентрациии водородных ионов

R гидролиз пептидных связей

R нарушение слабых связей в молекуле фермента при изменении

£ температура 100 градусов С

145. Задание {{ 145 }} ТЗ 145 Тема 2-0-0

Функции металлов в ферментативном катализе:

R участвуют в связывании фермента с субстратом

R способствуют образованию комплементарной субстрату конформации активного центра

R учавствуют в связывании фермента с коферментом

R стабилизируют четвертичную структуру фермента

£ участвуют в реакциях обратимого ингибирования

146. Задание {{ 146 }} ТЗ 146 Тема 2-0-0

Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена различиями в определенных свойствах и строении ферментов:

R количество ферментов

R активность ферментов

R изоферментный состав

R ферментный состав

£ наличие аллостерического центра

147. Задание {{ 147 }} ТЗ 147 Тема 2-0-0

Субстратная специфичность ферментов определяется:

£ строением коферментов

R строением субстратов

£ витамином, входящим в структуру коферментов

R апоферментом

148. Задание {{ 148 }} ТЗ 148 Тема 2-0-0

Гиперавитаминоз витамина В6 может возникнуть при длительном приеме сульфаниламидов, это обусловлено:

£ нарушением включения витамина в кофермент

£ недостатком витамина в пище

£ нарушением всасывания витамина

R подавлением микрофлоры кишечника

149. Задание {{ 149 }} ТЗ 149 Тема 2-0-0

Причины снижения активности ферментов после инкубации в течении десяти минут при 60 градусов С:

R происходит разрыв липидных связей

R происходит разрыв слабых связей (водородных, гидрофобных, ионных)

R нарушается комплементарность активного центра и субстрата

R изменяется конформация молекулы фермента

£ происходит разрыв ковалентных связей

150. Задание {{ 150 }} ТЗ 150 Тема 2-0-0

Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается, это обусловлено:

£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра

£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра

R конформационные изменения молекул фермента

£ уменьшение количества фермент - субстратного комплекса

£ взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра

151. Задание {{ 151 }} ТЗ 151 Тема 2-0-0

Возможные причины конформационных изменений, приводящих к активации аллостерических ферментов:

R химическая модификация фермента

R гидролиз пептидных связей

R взаимодействие пространственно удаленных участков фермента

£ разрыв связей между субъединицами

£ кооперативное взаимодействие субъединиц

152. Задание {{ 152 }} ТЗ 152 Тема 2-0-0

Изменения происходящие при аллостерическом ингибировании активности ферментов:

R уменьшается скорость ферментативной реакции

R изменяется конформация фермента

£ эффектор присоединяется в активном центре

R изменяется конформация активного центра

R нарушается комплементарность активного центра субстрату

153. Задание {{ 153 }} ТЗ 153 Тема 2-0-0

Количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях, используется для:

R диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов

R для контроля эффективности лечения ряда заболеваний

R для приготовления ферментативных препаратов, используемых в качестве лекарств

£ уменьшения скорости ферментативной реакции

154. Задание {{ 154 }} ТЗ 154 Тема 2-0-0

Каталаза относится к классу:

R оксидоредуктаз

£ трансфераз

£ гидролаз

£ лиаз

£ изомераз

155. Задание {{ 155 }} ТЗ 155 Тема 2-0-0

Не относится к оксидоредуктазам:

£ каталаза

£ пероксидаза

R холинэстераза

R амилаза

£ лактатдегидрогеназа

156. Задание {{ 156 }} ТЗ 156 Тема 2-0-0

Ферменты можно разделить методом:

R высаливания

R электрофореза

£ диализа

R ионообменной хроматографии

£ Гель-фильтрацией

157. Задание {{ 157 }} ТЗ 157 Тема 2-0-0

Химотрипсин избирательно ускоряет гидролиз пептидных связей, образованных:

£ дикарбоновыми аминокислотами

£ аргинитом и лизином

R ароматическими аминокислотами

£ лейцином и глицином

£ метианином и валином

158. Задание {{ 158 }} ТЗ 158 Тема 2-0-0

Серин и гистидин образует каталитический центр:

£ лизоцима

£ алкогольдегидрогеназы

R химотрипсина

£ Аспартат аминотрансферазы

£ Цитохромоксидазы

159. Задание {{ 159 }} ТЗ 159 Тема 2-0-0

Фермент пируваткиназа относится к классу:

£ лигаз

£ оксидоредуктаз

£ гидролаз

R трансфераз

£ изомераз

160. Задание {{ 160 }} ТЗ 160 Тема 2-0-0

Абсолютную специфичность к субстрату проявляет фермент:

£ лизоцим

£ карбоксипептидаза

R уреаза

£ химотрипсин

£ панаин

161. Задание {{ 161 }} ТЗ 161 Тема 2-0-0

Формилтрансферазные реакции протекают при участии кофермента:

£ пиридоксальфосфата

£ тиаминнирофосфата

R тетрагидрофолиевой кислоты

£ флавинадениндинуклеотида

162. Задание {{ 162 }} ТЗ 162 Тема 2-0-0

Почти все реакции превращения аминокислот связаны с участием кофермента:

£ тиаминнирофосфата

R пиридоксаль фосфата

£ биотина

£ флавинадениндинуклеотида

163. Задание {{ 163 }} ТЗ 163 Тема 2-0-0

Фенилкетонурия сопровождается патологией фермента:

£ тирозиназы

£ оксидазы гомогентизиновой кислоты

£ альдолазы

R фенилаланин гидроксилазы

164. Задание {{ 164 }} ТЗ 164 Тема 2-0-0

Фермент лактатдегидрогеназа относится к классу:

£ лиаз

£ гидролаз

£ рансфераз

R оксидодегидрогеназ

£ лигаз

165. Задание {{ 165 }} ТЗ 165 Тема 2-0-0

Ферменты как и другие химические катализаторы:

R увеличивают скорость реакции, но не расходуются в ходе процесса

R не изменяют состояние равновесия химической реакции, ускоряя как прямую, так и обратную реакцию

R повышают скорость реакции, понижая энергию активации

£ действуют при высокой температуре

166. Задание {{ 166 }} ТЗ 166 Тема 2-0-0

В переносе аминогруппы участвует кофермент:

£ тиаминпирофосфат

£ Биотин

R фосфопиридоксоль

167. Задание {{ 167 }} ТЗ 167 Тема 2-0-0

Изоферменты отличаются от ферментов некоторыми свойствами:

R аминокислотной последовательностью

R молекулярной массой

R электрофоретической последовательностью

R составом субъединиц

£ не входит в состав мембран

168. Задание {{ 168 }} ТЗ 168 Тема 2-0-0

Ферменты в отличии от белков:

R не входят в состав мембран

R являются биокатализаторами

R имеют активный центр

R могут быть представлены изоформами

£ действуют при температуре 100 градусов С

169. Задание {{ 169 }} ТЗ 169 Тема 2-0-0

Виды регуляции активности ферментов:

£ отсутствие активного центра

R частичный протеолиз

R присоединение или отщепление белков ингибиторов

R фосфорилирование и дефосфорилирование

R аллостерическая регуляция

170. Задание {{ 170 }} ТЗ 170 Тема 2-0-0

Ферменты, применяемые в качестве энзимотерапии:

R пепсин

R трипсин

R химотрипсин

R аспарагиназа

£ уреаза

171. Задание {{ 171 }} ТЗ 171 Тема 2-0-0

Почти все ферменты организма функционируют внутриклеточно, исключение составляют:

£ ферменты дыхательной цепи

R пищевые ферменты

R ферменты свертывающей системы крови

172. Задание {{ 172 }} ТЗ 172 Тема 2-0-0

Ферменты не могут быть локализованы в:

R мембранах

£ цитоплазме

£ митохондриях

£ ядре

£ лизосомах

173. Задание {{ 173 }} ТЗ 173 Тема 2-0-0

Использование ферментов в терапии осложнено

R антигенными свойствами белков

R трудностями получения чистых ферментных препаратов

R малой стабильностью ферментов

£ высокой специфичностью

174. Задание {{ 174 }} ТЗ 174 Тема 2-0-0

При некрозе ткани в сыворотке крови могут быть обнаружены ферменты

R митохондриальные

£ не содержащиеся в ядре

R лизосомальные

R цитоплазматические

175. Задание {{ 175 }} ТЗ 175 Тема 2-0-0

Особенности состава и распределения ферментов в организме человека, используемые в энзимодиагностике:

R низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови

R существование тканеспецифичных ферментов

£ внутриклеточная локализация большинства ферментов

R выход в кровь ферментов при повреждении тканей

176. Задание {{ 176 }} ТЗ 176 Тема 2-0-0

Активность ферментов в клетке зависит от концетрации:

R ингибиторов

R активаторов

R коферментов

R субстратов

£ аденозина

177. Задание {{ 177 }} ТЗ 177 Тема 2-0-0

Основу регуляции активности ферментов составляют следующие свойства

R специфичность

£ способность в равной степени катализировать как прямую, так и обратную реакцию

R конформационная лабильность

£ изменение концентрации фермента в ходе катализа

178. Задание {{ 178 }} ТЗ 178 Тема 2-0-0

Наследственные энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

R нарушение комплементарности активного центра к субстрату

R нарушение структуры аллостерического центра

R изменение ферментативной активности

R изменение концентрации метаболитов в клетке

£ процесс денатурации





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...