Главная Обратная связь

Дисциплины:






ФМН – флавинмононуклеотид



флавин рибитол Ф(н)
(B2)        

 

5) HS – коэнзим А (HS – КоА)

тиоламин пантотеновая кислота аденозиндифосфат
    (B3)    

 

У ОКФ роль активного центра выполняет часть белковой молекулы. Это уникальное сочетание определенных аминокислот. Активный центр возникает в тот момент, когда белок-фермент приобретает определенную специфическую 3-ю структуру. Чаще в активный центр входят аминокислоты: сер, гис, асп, глу, арг, цис, тир, три. Они располагаются в разных точках полипептидной цепи и оказываются поблизости (в одной области) при складывании цепи.

Кроме активного центра у ферментов различают ещё 2 центра: субстратный и аллостерический.

Субстратный центр – участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата. Здесь аминокислоты: лиз, глу, цис.

Аллостерический центр – участок молекулы фермента, при присоединении к которому низкомолекулярного вещества изменяется 3-я структура. А, следовательно – каталитическая активность фермента.

2-й вопрос.

Ферменты – биокатализаторы, по ряду признаков отличаются от неорганических катализаторов, хотя они, как и неорганические катализаторы, не вызывают новых реакций, а лишь ускоряют существующие.

 

1. Интенсивность действия. Ферменты в отличие от неорганических катализаторов работают очень интенсивно.

Пример: а) кислотный гидролиз белка идет при t о 100оС за несколько часов;

б) ферментативный гидролиз белка идет при t о 40о за несколько минут;

а) кислотный гидролиз крахмала проходит при tо 100о за несколько часов;

б) ферментативный гидролиз крахмала проходит при tо 40о за несколько секунд.

 

2. Ферменты обладают специфичностью действия. Каждый фермент ускоряет одну реакцию или реакции одного типа.

Пример: каталаза – только распад Н2О2; амилаза – гидролиз крахмала; дегидрогеназа – реакции окисления, т.е. отделения Н2.

 

3. Ферменты работают в мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, невысокое значение pH-среды). В этом правиле есть и исключения. Каталаза работает при температуре от 0°С до 10°С, а миокиназа – до 100°С. Пепсин работает при pH среды от 1,5 до 2, а аргиназа – до 9,9.

Зависимость активности ферментов от pH среды
Зависимость активности ферментов от температуры

 

 

4. На активность ферментов влияют активаторы и ингибиторы. Например, NaCl активирует фермент амилазу:

       
NaCl   амилаза гидролизует крахмал
ингибитор



       
     
HCl   пепсин гидролизует белок
       
желчь   липаза гидролизует жир

5. Все процессы ферментативного катализатора представляют собой серию превращений, многоступенчатый процесс. Жесткая запрограммированность этапов действия – вот что отличает биокатализаторы от неорганических катализаторов.

3-й вопрос.

Ферменты, переваривающие белок пищи, – протеолитические: пепсин, трипсин, химотрипсин. Они вырабатываются в неактивной форме – проферменты (зимогены). Затем при определенных условиях превращаются в активные. Поэтому вырабатывающие их ткани не подвергаются самоперевариванию.

 

Н+ (НCl)

Пепсиноген пепсин + полипептид

М = 42 000 (в полости М = 35 000 М = 7 000

(в стенке желудка) желудка) (он блокировал акт.центр)

 

энтерокиназа

трипсиноген трипсин + гексапептид

(в поджелудочной (в тонком изменение (вал, 4асп, лиз)

железе) кишечнике) 3-й стр-ры

 

трипсин

химотрипсиноген химотрипсин

(в тонком кишечнике)

         
           
           
         
      NH2 COOH
           
           
           

 

Эти ферменты обладают специфичностью действия (выборочный, селективный характер действия). Они ускоряют гидролиз пептидных связей в молекуле белка между определенными аминокислотами:

Пепсин трипсин химотрипсин

-фен – лей - - арг – лиз - - фен – тир – три –

 

У растений фермент папаин гидролизует связи, образованные аминокислотами: арг, лиз, фен.

4-й вопрос.

Из известных более 2500 ферментов каждый имеет свое название.

1. Тривиальная номенклатура. Имена ферментам давали по случайным признакам. Например, «пепсин» – «разжижаю», «трипсин» – «перевариваю».

2. Рациональная номенклатура. Названия ферментам стали давать по названию субстрата действия данного фермента с добавлением окончанием «-аза». Например, сахароза (субстрат) – сахараза (фермент), лактоза – лактаза, крахмал – амилаза.

3. Систематическая номенклатура.Название ферменту давали по типу катализируемой реакции.

а) Дегидрогеназа – фермент, отделяющий водород, то есть происходит окисление.

    COOH   COOH  
    | |  
    CH2   CH  
    |   ||  
    CH2   CH  
    |   |  
    COOH   COOH  
  янтарная кислота (сукцин) фумаровая кислота (фумарат)
             

б) Декарбоксилаза – фермент, отделяющий карбоксильную группу.

                  O  
  CH3 C COOH     ||  
      ||       CH3 C  
      O           |  
                  H  
  ПВК (пируват)   альдегид уксусной кислоты

4. Научная номенклатура.Она была принята в 1961 году на пятом Международном биохимическом конгрессе. То есть в названии фермента указывается субстрат, акцептор и тип катализируемой реакции. Например, α-аланин-α-кетоглутарат-аминотрансфераза:

          COOH         COOH
          |         |
  COOH       αC = O   COOH     CH — NH2
  |       |
аминотрансфераза  

|     |
  αCH NH2 + CH2 C O + CH2
  |       |   |     |
  βCH3       CH2   CH3     CH2
          |         |
          COOH         COOH
                     
  α-аланин     α-кетоглутарат   ПВК     глутаминовая к-та

На этом же конгрессе была принята классификация ферментов, согласно которой все ферменты делят на шесть классов. Составлен общий список известных ферментов. Каждому ферменту в этом списке дан индивидуальный номер (шифр). Примеры: уреаза – 3.5.1.5; лактатдегидрогеназа – 1.1.1.27.

Оксидоредуктазы.

Ферменты этого класса катализируют реакции окисления-восстановления, участвуют в биологическом окислении (тканевом дыхании). Окисление (дегидрирование) – процесс отнятия атомов Н (Н+е-) от субстрата. Восстановление – процесс присоединения атомов Н (Н+е-) к акцептору.

Оксидоредуктазы образуют системы (цепи) дыхательных ферментов, в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов Н (или Н+, е-) от субстрата к акцептору. Конечным акцептором Н в клетках как правило является О2, в результате образуется Н2О.

В природных объектах обнаружено более 500 оксидоредуктаз. Это Д.К.Ф. Они отличаются коферментом и апоферментом. К ним относятся: дегидрогеназы, флавопротеины, цитохромы, пероксидаза, каталаза.

а) Дегидрогеназы – Д.К.Ф. Кофермент НАД или НАДФ. Это первичные дегидрогеназы – осуществляют отнятие Н от окисляемого субстрата

                     
  CH3 CH COOH   CH3 C COOH
      |           ||    
      OH           O    
                       
  молочная кислота   ПВК

б) Флавиновые ферменты – Д.К.Ф. Их кофермент – рибофлавин – ФАД, ФМН (Вит.В2). Их функция – перенос Н от восстановленных форм дегидрогеназ (НАД.Н2 и НАДФ.Н2) к цитохромам, т.е. они – вторичные дегидрогеназы.

В) Цитохромы – Д.К.Ф. Их коферменты – гем (Fe+2). Их несколько типов, отличаются апоферментом. Сейчас известно несколько десятков цитохромов, их обозначают латинскими буквами: а1, а2, а3, b1, b2, b3, c, d…

Цитохромы способны переносить только е-, снятые с Н от флавопротеинов. Они переносят е- на О и его ионизируют, последний, соединяясь с Н+, образует Н2О. Из всех цитохромов только а3 передает е-на О2. Он называется цитохромоксидаза (он в геме кроме Fe2+ содержит также Cu2+).

Г) Пероксидазы (каталаза) – Д.К.Ф. Кофермент – гем (Fe3+).Отличаются апоферментом. Различие в функциях пероксидазы и каталазы объясняется разницей белковой части. Субстрат их действия – пероксид водорода:

пероксидаза

Н2О2 2 Н2О + О

каталаза

2 Н2О2 2 Н2О + О2

Каталаза и пероксидаза содержатся в тканях животных, в молоке, крови, много в растениях.

2. Трансферазы.Ускоряют перенос групп атомов от одной молекулы к другой. В зависимости от того, какую группу они переносят, различают: аминотрансферазы, фосфотрансферазы, метилтрансферазы, ацилтрансферазы, гликозилтрансферазы.

а) Аминотрансфераза

                             
          COOH           COOH      
  COOH       |     COOH     |      
  |       C O
аминотрансфераза  

|     CH NH2  
  CH NH2 + |   C O + |      
  |       CH2     |     CH2      
  CH3       |     CH3     |      
          COOH           COOH      
                             
  аланин щавелево-   ПВК     аспарагиновая кислота  
  уксусная кислота                

 

фосфотрансфераза

б) АТФ + глюкоза АДФ + глюкозо-6-фосфат

(гексокиназа)

- n АДФ

Метилтрансферазы – переносят -СН3; ацилтрансферазы – ацильные остатки жирных кислот; гликозилтрансферазы – гликозильные остатки при синтезе олиго- и полисахаридов.

3. Гидролазы.Ферменты ускоряют реакции гидролиза, то есть распад веществ (кроме С-С- связей) при участии воды. Сюда относятся: эстеразы, глюкозидазы, пептидазы, амидазы, фосфатазы.

а) Гидролиз жира

          O                    
CH2 O C R1       CH2 OH        
|         O    
липаза

|            
CH O C R2 + H2O CH OH + 3R COOH
|         O       |            
CH2 O C R3       CH2 OH        
                                 
      жир         глицерин   жирная к-та
                                 

б) Гидролиз углеводов

         
     
амилаза

     
  + H2O n  
             
             
крахмал           α-глюкоза

 

в) Гидролиз белка

        O H       O   H                          
        ||   |       ||   |          
пепсин, трипсин, химотрипсин

             
NH2 CH C N CH C N CH COOH + H2O   n+2 NH2 CH COOH
    |           |           |                 |    
    R           R    
n

    R                 R    

 

4. Лиазы.Ферменты этого класса ускоряют реакции распада по связям С–С; С–N; С–О без участия воды.

а) декарбоксилазы аминокислот:

СН3-СН-СООН СН3-СН2-NН2 + СО2

| этиламин

NH2 ала

 

б) декарбоксилазы кетокислот:

СН3-С-СООН СН3-С=О + СО2

|| уксусный \

О ПВК альдегид Н

 

в) альдолаза

    CH2—O—P   P   фосфодиоксиацетон
    |         |           (ФДОА)
HO C       O   O   OH    
    |         |   ||   |    
HO C H   C C CH2    
    |                    
H C OH     CH2 CH C H
    |         |   |   ||    
H C         O   OH   O    
    |         |           (3-ФГА)
    CH2—O—P   P   3-фосфоглицериновый альдегид
фруктозо-1,6-дифосфат      

 

г) аспартат-аммиак-лиаза

СООН СООН

| |

CH-NH2 CH + NH3

| ||

CH2 CH

| |

COOH COOH

Аспарагиновая к-та фумарат

5. Изомеразы. Ускоряют структурные изменения в пределах одной молекулы.

     
     
     
     
глюкозо-6-фосфат   фруктозо-6-фосфат

 

2) Лигазы (синтетазы).Ускоряют реакции синтеза веществ за счёт энергии АТФ.

а) Синтез аспарагина (амида аспарагиновой кислоты)

                         
NH2 CH COOH       NH2 CH COOH
    |        
АТФ  

    |    
    CH2     + NH3
синтетаза  

    CH2    
    |        
-АДФ -Ф(н)  

    |    
OH C = O       NH2 C = O
                         
аспарагиновая кислота       аспарагин

 

б) Синтез глутамина (амида глутаминовой кислоты)

                         
NH2 CH COOH     NH2 CH COOH
    |               |    
    (CH2)2     + NH3       (CH2)2    
    |               |    
OH C = O       NH2 C = O
глутаминовая кислота       глутамин

 

 

Лекция 7 «Гормоны»

План:

1. Общее представление о гормонах как регуляторах биохимических процессов, образующихся в железах внутренней секреции. Химическая природа гормонов. Гормоны-белки, гормоны-производные аминокислот, стероидные гормоны.

2. Функции важнейших гормонов в организме. Влияние гормонов на биохимические процессы: на изменение активности ферментов, регуляцию белкового синтеза, на проницаемость клеточных мембран. Изменение секреции при мышечной деятельности.

3. Биохимическая сущность антагонизма и синергизма действия гормонов. Гормональные ансамбли, их биологическая роль.

 

ВОПРОС 1. Гормоны – специфические физиологически активные вещества, вырабатываемые специальными эндокринными органами или тканями, секретируемые в кровь или лимфы и действующие на строение и функции организма вне места своего образования. Гормоны участвуют в регуляции функций организма как единого целого.

Термин «гормон» (от греческого побуждаю, привожу в движение) был предложен У.Бейлиссом и Э Старлингом в 1905 г. Несмотря на разную химическую природу, гормоны имеют общие биологические признаки:

· Дистантность действия – гормоны регулируют обмен и функции эффекторных клеток на расстоянии;

· Строгая специфичность действия – один гормон нельзя заменить другим;

· Высокая биологическая активность – для функционирования организма достаточно очень малых количеств гормонов.

По химической природе гормоны делятся на:

I. Гормоны белковой природы:

1. Поджелудочная железа (островки Лангерганса): инсулин, глюкагон.

2. Гипофиз:

Передняя доля: соматотропный гормон (СТГ),

адренокортикотропный гормон (АКТГ),

тиреотропный гормон (ТТГ),

фолликулостимулирующий гормон (ФСГ),

лютеинизирующий гормон (два последних гормона являются гонадотропными гормонами).

Задняя доля: вазопрессин, окситоцин.

3. Околощитовидные железы: паратгормон.

II. Гормоны, производные аминокислот:

1. Щитовидная железа: тироксин.

2. Надпочечники (мозговое вещество): адреналин, норадреналин.

III. Стероидные гормоны:

1. Надпочечники (кора): глюкокортикоиды (кортикостерон, кортизон, гидрокортизон),

минералокортикоиды (дезоксикортикостерон),

альдостерон,

андрогенные гормоны.

2. Половые железы:

Мужские половые гормоны: андростерон, дегидроандростерон, тестостерон.

Женские половые гормоны: экстрадиол, эстрон, эстриол.

IV. Тканевые гормоны (гормоноподобные вещества):

1. Двенадцатиперстная кишка: секретин.

2. Желудок: гастрин.

3. Кишечник: панкреозимин.

4. Гистамин, серотонин.

ВОПРОС 2.





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...