Главная Обратная связь

Дисциплины:






Тема 11. Обмен белков



План:

1. Пути распада белков в организме. Переваривание белков в ЖКТ. Ферменты процесса.

2. Превращение аминокислот в организме.

3. Синтез аминокислот и белков в организме.

1-й вопрос

Белки, поступающие в организм с пищей, не вступают в состав тканей тела без предварительного их расщепления. Организм использует для питания не сам белок, а его структурные элементы – остатки аминокислот и простейшие пептиды. Смеси аминокислот хорошо усваиваются и обеспечивают белковое питание организма не только при приеме пищи, но и при введении их внутривенно.

Гидролиз белков в присутствии ферментов. Гидролиз белков может быть частичным или полным. При частичном гидролизе в белковой молекуле распадаются лишь некоторые пептидные связи, причем по соседству со строго определенными аминокислотными остатками (радикалами). При частичном гидролизе белок распадается до пептидов из разного числа аминокислот. При полном гидролизе белков образуются свободные аминокислоты, в результате гидролиза всех пептидных связей молекулы белка. Гидролиз белков ускоряется ферментами – пептидгидролазами (протеиназы, протеолитические ферменты), а гидролиз пептидов ускоряется пептидазами. Из протеиназ досконально изучены: пепсин (в желудке), трипсин, химотрипсин (поджелудочная железа), папаин (семена растений).

Гидролиз белков протекает как в ЖКТ, так и в лизосомах клеток, где работают ферменты катепсины. Важной особенностью гидролаз является их селективный характер действия на определенные связи в молекуле белка.

В ротовой полости белки не перевариваются, так как нет условий (ферментов). Начинается переваривание белков в желудке, заканчивается в тонком кишечнике при участии ферментов пептидгидролаз.

Пептидгидролазы, ускоряющие гидролиз пептидной связи по концам белковой молекулы называются экзопетидазы (аминопептидаза с N - терминального конца молекулы белка отделяет всегда одну аминокислоту, карбоксипептидаза – гидролизует белковую молекулу с С-терминального конца, отделяя всегда последнюю аминокислоту).

Протеиназы, ускоряющие гидролиз пептидных связей внутри молекулы белка называются эндопептидазами (пипсин, трипсин, химотрипсин). Пепсин действует на фен, лей; трипсин на арг и лиз; химотрипсин на фен, тир, три; папаин на арг, лиз, фен.

На дипептиды действует особый фермент – дипептидаза. В результате действия всех вышеназванных ферментов, белок, распадаясь, дает смесь пртеиногенных аминокислот.

        O         O                              
        ||           ||              
пепсин, трипсин, химотрипсин



             
NH2 CH C N CH C N CH COOH + H2O   n+2 NH2 CH COOH
    |       |   |       |   |                 |    
    R       H   R    
n

H   R                 R    
                                                   
            белок                     аминокислота

Протеолитические ферменты активны в определенных условиях. Так, например, пепсин активен в кислой среде (рН = 1,5-2), которая обеспечивается желудочным соком. Выделение желудочного сока находится под контролем ЦНС. У человека в сутки выделяется 2л желудочного сока, у собаки – 3л, у овцы – 4л, у крс более 5л. Пепсин вырабатывается в виде зимогена, т.е. в виде предшественника – неактивной формы пепсиногена, который активируется в кислой среде и переходит в активный пепсин. В желудке молодых животных есть сычужный фермент – химозин. Он действует на белок молока-казеиноген, который переходит в нерастворимый белок – казеин, на который действует пепсин и дробит его на пептиды.

Роль HCl в желудке:

1. Ускоряет набухание белков, делает их доступными для действия ферментов.

2. Она активирует пепсиноген и переводит его в пепсин.

3. Она оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка, прекращает гнилостные процессы.

4. Облегчает растворение соединений Са 2+, Fe 2+ и т.д.

Смесь пептидов из желудка идет в кишечник, где распадается. В кишечнике под действием двух физиологических жидкостей – сока поджелудочной железы и кишечного сока, идет дальнейшее переваривание пептидов. Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступают трипсиноген и химотрипсиноген. Под влиянием энтерокиназы трипсиноген переходит в трипсин, а под действием активного трипсина химотрипсиноген переходит в химотрипсин. Эти ферменты и другие пептидгидролазы – экзо и дипептидазы – завершают в кишечнике гидролиз белка до свободных аминокислот.

Обмен белков в организме идет интенсивно. Скорость обновления белков в разных тканях различна. За одни сутки обновляется 2,5% гемоглобина, 10% белков плазмы крови, 40% белков печени. Со специфичностью белковых тел связана видовая специфичность организма. Образующиеся аминокислоты в кишечнике частично всасываются в кровь, идут на ресинтез белков, а другая часть подвержена дальнейшему распаду.

2-й вопрос

Для аминокислот характерно наличие аминогруппы, карбоксильной группы и радикала. В связи с этим известно 3 типа реакций: реакции по аминогруппе; реакции по карбоксильной группе; реакции по радикалу.

 

РЕАКЦИИ ПО АМИНОГРУППЕ





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...