Главная Обратная связь

Дисциплины:






Особенности ферментативного катализа. Современное представление о механизме действия ферментов. Энергия активации.



Ферментативный катализ,биокатализ, ускорение химических реакций под влиянием ферментов

Особенности ферментативного катализа.

1. Белковая природа катализатора;

2. Исключительно высокая эффективность. Эффективность биологического катализа превышает эффективность неорганического в 109 - 1012;

3. Исключительно высокая специфичность:а) абсолютная, когда фермент работает только со своим субстратом (фумараза с транс-изомерами фумаровой кислоты и не будет с цис-изомерами);б) групповая - специфичен для узкой группы родственнных субстратов (ферменты ЖКТ);

4. Работает в мягких условиях (t=37, рН 7.0, определенныеосмолярность и солевой состав);

5. Многоуровневая регуляция: регуляция активности на уровне условий среды, на уровне метаболона, на генетическом уровне, тканевом, клеточном, с помощью гормонов и медиаторов, а также с помощью субстратов и продуктов той реакции, которую они катализируют;

6. Кооперативность: ферменты способны изменять свою активность и образовывать новые ассоциации;

7. Способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Направление реакции для многих ферментов определяется соотношением действующих масс;

8. Катализ жестко расписан, т. е. происходит поэтапно.

Механизм действия фермента.

В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений. Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Этот процесс описывается уравнением:

E + S = ES = E + P

где E-фермент, S-субстрат, ES-комплекс, a P-продукт реакции. Это уравнение впервые предложили Михаэлис и Ментен в 1913 г., и поэтому оно получило название уравнения Михаэлиса - Мептен.

Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром. Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности d-переходиые металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.

Активность некоторых ферментов очень зависит от наличия коферментов. Кофер-ментами являются относительно небольшие органические молекулы, которые связываются с активными центрами фермента. Роль таких коферментов часто выполняют витамины группы В

Энергия активации в химии и биологии — минимальное количество энергии, которое требуется сообщить системе (в химии выражается в джоулях на моль), чтобы произошла реакция. Термин введён Сванте Августом Аррениусом в 1889. Типичное обозначение энергии реакции Ea.В макроскопич. хим. кинетике энергия активации-энергетич. параметр Еа, входящий в Аррениуса уравнение:

K=A*e*x*p(-Ea/kT)
где к - константа скорости; А - предэкспоненциальный множитель (постоянная или слабо зависящая от т-ры величина); k - константа Больцмана; Т - абс. т-ра. График зависимости lnk от 1/kT (аррениусов график) - прямая линия.





sdamzavas.net - 2019 год. Все права принадлежат их авторам! В случае нарушение авторского права, обращайтесь по форме обратной связи...